https://camokathomelab.servebeer.com/mediawiki/index.php?action=history&feed=atom&title=%D0%AD%D0%BF%D0%B8%D1%82%D0%BE%D0%BF 2026-07-16T07:30:47Z История изменений этой страницы в вики MediaWiki 1.45.3 https://camokathomelab.servebeer.com/mediawiki/index.php?title=%D0%AD%D0%BF%D0%B8%D1%82%D0%BE%D0%BF&diff=52628&oldid=prev 2026-03-03T09:43:26Z

<p><span class="autocomment">Литература</span></p> <p><b>Новая страница</b></p><div>[[Файл:Schematic diagram showing Polyclonal Response by B cells against Linear Epitopes.PNG|thumb|right|Линейные эпитопы для разных антител в рамках единой пептидной цепи одного антигена]]<br /> [[Файл:Recognition of conformational epitopes by B cells.PNG|thumb|right|Эпитоп на поверхности белка-антигена может складываться из аминокислотных остатков, которые расположены далеко друг от друга в [[Первичная структура|первичной структуре]], но сближены в [[Третичная структура|третичной]]]]<br /> <br /> &#039;&#039;&#039;Эпитоп&#039;&#039;&#039; ({{lang-en|epitope}}), или &#039;&#039;&#039;антигенная детерминанта&#039;&#039;&#039; — часть макромолекулы [[антиген]]а, которая распознаётся [[иммунная система|иммунной системой]] ([[антитела]]ми, [[B-лимфоциты|B-лимфоцитами]], [[T-лимфоцит]]ами). Часть антитела, распознающая эпитоп, называется &#039;&#039;&#039;&#039;&#039;паратопом&#039;&#039;&#039;&#039;&#039;. Хотя обычно эпитопы относятся к чужеродным для данного организма молекулам ([[Белки|белкам]], [[Гликопротеины|гликопротеинам]], [[Полисахариды|полисахаридам]] и др.), участки собственных молекул, распознаваемые иммунной системой, также называются эпитопами.<br /> <br /> Большинство эпитопов, распознаваемых антителами или B-клетками, представляют собой трёхмерные структуры на поверхности молекул антигенов, которые точно совпадают по форме и пространственному расположению [[Электрический заряд|электрических зарядов]] с соответствующими паратопами антител. Исключение составляют линейные эпитопы, которые определяются характерной последовательностью [[Аминокислоты|аминокислот]] ([[Первичная структура|первичной структурой]]), а не [[Третичная структура|пространственной организацией]]. Протяжённость эпитопа, который способен распознать B-лимфоцит, может достигать 22 аминокислотных остатков.<br /> <br /> Эпитопы для Т-клеток представлены на поверхности [[Антигенпредставляющие клетки|антигенпредставляющих клеток]], где они связаны с молекулами [[Главный комплекс гистосовместимости|главного комплекса гистосовместимости]] (MHC). Эпитопы, связанные с МНС I типа, обычно представляют собой пептиды, состоящие из 8—11 аминокислот, в то время как MHC II типа представляют более длинные пептиды, а нетипичные молекулы MHC представляют непептидные эпитопы, такие как [[гликолипиды]]. Эпитопы, которые узнают Т-клетки, могут быть только линейными и принадлежат антигенным молекулам, которые локализуются как на поверхности, так и внутри клеток.<br /> <br /> Эпитопы могут определяться такими иммуноферментными методами как ELISPOT и [[Иммуноферментный анализ|ELISA]], а также с использованием [[биочип]]ов.<br /> <br /> Молекулы [[ДНК]], кодирующие эпитопы, которые распознаются известными антителами, могут быть [[Генетическая инженерия|«привязаны»]] к известным [[ген]]ам. В результате белковый продукт такого гена «с довеском» будет содержать соответствующий эпитоп, что позволяет следить за этим белком в условиях эксперимента. Для этой цели используются эпитопы [[Myc|c-myc]], HA, FLAG, V5.<br /> <br /> В некоторых случаях эпитопы дают перекрёстную реакцию. Это свойство используется иммунной системой в регуляции антиидиотипических антител, существование которых было предположено [[Нобелевская премия по физиологии или медицине|нобелевским лауреатом]] [[Ерне, Нильс|Нильсом Кай Жерне]]. Если антитело связывается с эпитопом какого-то антигена, его паратоп может стать эпитопом (то есть приобретает свойства антигена) для другого антитела. Если это второе антитело класса [[Антитела#Функции антител|IgM]], то его связывание усиливает [[иммунный ответ]], если же оно класса [[Антитела#Функции антител|IgG]], то ослабляет.<br /> <br /> == Взаимодействия эпитопа и паратопа ==<br /> <br /> Антигенсвязывающий центр определяет специфичность антитела, образуя поверхность, [[Комплементарность (биология)|комплементарную]] эпитопу антигена. Антитела связывают антиген не ковалентно. Площадь контакта антигена и антитела оценивается приблизительно в 700 квадратных [[ангстрем]]. Силы, принимающие участие во взаимодействии антиген — антитело:<br /> <br /> # &#039;&#039;[[Электростатическое поле|Электростатические]] взаимодействия&#039;&#039;, возникают между заряженными боковыми группировками аминокислот в виде солевых мостиков;<br /> # &#039;&#039;[[Водородная связь|Водородные связи]]&#039;&#039;, возникают между электрическими диполями;<br /> # &#039;&#039;[[Силы Ван-дер-Ваальса]]&#039;&#039;, обусловлены флуктуациями электронных облаков вокруг противоположно поляризованных соседних атомов;<br /> # &#039;&#039;[[Гидрофобность|Гидрофобные]] взаимодействия&#039;&#039;, происходят в тех случаях, когда две гидрофобные поверхности стремятся сблизиться, вытесняя воду.<br /> <br /> По сравнению с [[Ковалентная связь|ковалентными связями]], все эти силы притяжения по отдельности сравнительно слабы, однако в совокупности они обуславливают высокоаффинное взаимодействие. Сила не ковалентной связи в первую очередь зависит от расстояния между взаимодействующими группами, таким образом требуется тесное сближение взаимодействующих групп.<br /> <br /> Чтобы паратоп мог связаться со своим эпитопом, взаимодействующие участки должны быть комплементарными по конформации, распределению заряда и гидрофобности — лишь при этих условиях формируются гидрофобные мостики. В то же время, при перекрывании электронных оболочек в результате тесного контакта поверхностей белковых молекул могут возникать силы отталкивания. Соотношение сил притяжения и отталкивания играет решающую роль в определении специфичности молекулы антитела и её способности различать структурно сходные молекулы.<br /> <br /> == Литература ==<br /> {{Викисловарь|эпитоп}}<br /> * {{книга |автор=[[Галактионов, Вадим Гелиевич|Галактионов В. Г.]] |заглавие=Иммунология: учебник для вузов |ссылка=https://spblib.ru/catalog/-/books/4084545-immunologia |ответственный= |издание=3-е изд., испр. и доп |место=М. |издательство=Академия |год=2004 |страницы= |страниц=528 |серия=Высшее профессиональное образование. Естественные науки |isbn=5-7695-1260-1 |тираж= |ref= }}<br /> * {{книга |автор= |заглавие=Иммунология |оригинал=Immunology |ссылка= |ответственный=Д. Мейл, Дж. Бростофф, Д. Б. Рот, А. Ройт |издание=7-е изд |место=М. |издательство=Логосфера |год=2007 |страницы= |страниц=568 |серия= |isbn=978-5-98657-010-5, ISBN 978-0-323-03399-2 |тираж= |ref= }}<br /> * {{книга |автор=[[Новиков, Виктор Владимирович|Новиков В. В.]], Добротина Н. А., Бабаев А. А. |заглавие=Иммунология: Учебное пособие |ссылка=https://search.rsl.ru/ru/record/01002723333 |ответственный= |издание= |место=Нижний Новгород |издательство=Изд-во Нижегор. гос. ун-та |год=2005 |страницы= |страниц=212 |серия= |isbn=5-85746-804-3 |тираж= |ref= }}<br /> <br /> {{Нет источников |дата=2009-12-14}}<br /> <br /> {{Иммунная система}}<br /> {{Лимфатическая иммунная система}}<br /> <br /> [[Категория:Иммунология]]</div>

imported>Al Silonov