imported>XClear: внутренние ссылки

2025-11-15T07:35:10Z

внутренние ссылки

Новая страница

[[Файл:Phosphorylated serine.png|мини|right|Фосфорилирование серина]]
'''Фосфорилирование''' — процесс переноса остатка [[Ортофосфорная кислота|фосфорной кислоты]] от фосфорилирующего агента-донора к [[Субстрат (биохимия)|субстрату]], как правило, [[катализ]]ируемый [[Ферменты|ферментами]] и ведущий к образованию [[Фосфорные эфиры|сложных эфиров фосфорной кислоты]]<ref>{{Cite web |url=http://goldbook.iupac.org/PT06790.html |title=phosphorylation // IUPAC Gold Book |lang=en|access-date=2012-07-05 |archive-date=2012-10-19 |archive-url=https://web.archive.org/web/20121019021705/http://goldbook.iupac.org/PT06790.html |url-status=live }}</ref>:
: [[АТФ]] + R-OH → [[АДФ]] + R-OPO<sub>3</sub>H<sub>2</sub>

В живых [[клетка]]х фосфорилирование — один из наиболее распространённых видов [[Посттрансляционная модификация|посттрансляционной модификации]] белка. Процессы фосфорилирования и дефосфорилирования различных субстратов являются одними из важнейших биохимических реакций. Они катализируются особыми [[фермент]]ами, выделяемыми в особый класс [[киназа|киназ]], или иначе фосфотрансфераз.

Так, например, фосфорилирование или дефосфорилирование того или иного белка часто регулирует функциональную активность данного белка (усиливает её или наоборот «выключает» данный белок функционально).

Фосфорилирование также необходимо для получения активных коферментных форм многих [[Витамины группы B|витаминов группы B]]. Например, при двойном фосфорилировании [[тиамин]]а образуется [[кокарбоксилаза]] ([[кофермент]] фермента [[Ацетил-КоА-карбоксилаза|карбоксилазы]]), при фосфорилировании [[пиридоксаль|пиридоксаля]] (альдегидной формы витамина B6) — пиридоксаль-6-фосфат, являющийся коферментом многих ферментов обмена [[аминокислота|аминокислот]], при фосфорилировании [[никотинамид]]а (витамина PP) — никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ), являющийся коферментом во многих важнейших окислительно-восстановительных реакциях и т. д.

Также с фосфорилирования [[гексоза|гексоз]] начинается процесс [[гликолиз]]а. Фосфорилирование АДФ обеспечивает запасание энергии в форме [[АТФ]] для её последующего расходования. И это лишь малая часть реакций фосфорилирования, протекающих в живых клетках.

== Фосфорилирование белков ==
Обратимое фосфорилирование боковых цепей [[Аминокислота|аминокислот]] — широко распространённый способ регуляции активности ключевых белков клетки, в том числе ферментов и белков [[Сигнальный путь|сигнальных путей]]. Считается, что фосфорилированию подвержено около трети всех белков [[Эукариоты|эукариот]].

О существовании [[Фосфопротеины|фосфопротеинов]] было известно уже в конце XIX века. В то время считалось, что их функция — аккумуляция питательных веществ, так как фосфоказеин был обнаружен в молоке, а фосфовитины — в яичном желтке. Только в 50-х годах XX века стало понятно, что фосфопротеины распространены повсеместно. В [[1954 год]]у в эксперименте по фосфорилированию [[казеин]]а гомогенатом [[Митохондрии|митохондрий]] из клеток печени крысы было показано, что фосфорилирование белков имеет ферментативный характер<ref>{{статья |заглавие=The enzymatic phosphorylation of proteins |издание=[[Journal of Biological Chemistry|J Biol Chem]] |том=211 |страницы=969—980 |pmid=13221602 |язык=en |автор=Burnett, G. and Kennedy, E.P. |год=1954 |тип=journal|url=https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)71184-8/pdf|archive-url=https://web.archive.org/web/20221010110621/https://www.jbc.org/article/S0021-9258%2818%2971184-8/pdf|archive-date=2022-10-10|url-status=live}}</ref>. Исторически первым было открыто фосфорилирование белков по остаткам [[серин]]а, затем стало известно фосфорилирование по остаткам [[треонин]]а. Первая [[Тирозиновые киназы|тирозиновая киназа]] была открыта в 1980 году, это был [[Src (киназа)|продукт гена ''src'']] [[Вирус саркомы Рауса|вируса саркомы Рауса]]<ref>{{статья |заглавие=Transforming gene product of Rous sarcoma virus phosphorylates tyrosine |издание=[[Proceedings of the National Academy of Sciences|Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]] |том=77 |страницы=1311—1315 |pmid=6246487 |язык=en |тип=journal |автор=Hunter, T. and Sefton, B.M. |год=1980|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC348484/pdf/pnas00666-0088.pdf|archive-url=https://web.archive.org/web/20220620223217/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC348484/pdf/pnas00666-0088.pdf|archive-date=2022-06-20|url-status=live}}</ref>.

Под реакцией фосфорилирования белка понимают присоединение фосфатной группы через фосфоэфирную связь (О-фосфорилирование) к гидроксильной группе боковой цепи остатка [[серин]]а, [[треонин]]а или [[тирозин]]а, донором фосфата при этом является [[АТФ]]. В подавляющем большинстве случаев фосфорилирование происходит именно по этим трём аминокислотным остаткам. Однако в природе встречается также фосфорилирование по остаткам [[гистидин]]а и [[аргинин]]а (N-фосфорилирование), [[Аспарагиновая кислота|аспартата]] и [[Глутаминовая кислота|глутамата]] (A-фосфорилирование)<ref>{{статья |заглавие=Genetic analysis of the kinome and phosphatome in cancer |ссылка=https://archive.org/details/sim_cellular-and-molecular-life-sciences_2005-09_62_18/page/2092 |издание=[[Cellular and Molecular Life Sciences|Cell Mol Life Sci]] |том=62 |страницы=2092—2099 |pmid=16132230 |doi=10.1007/s00018-005-5205-1 |язык=en |тип=journal |автор=Arena, S., Benvenuti, S., and Bardelli, A. |год=2005}}</ref>. Образующиеся при фосфорилировании эфиры фосфорной кислоты весьма стабильны, поэтому для их разрушения необходимы специальные ферменты – [[протеинфосфатазы]]. Это создаёт основания для тонкой регуляции уровня фосфорилированности белка с помощью контроля за уровнем соответствующих протеинкиназ и протеинфосфатаз.

Введение в молекулу белка остатка фосфорной кислоты, как правило, меняет её свойства. Это связано с химической природой фосфатной группы, которая может формировать водородные связи и электростатические взаимодействия с компонентами белковой молекулы. В результате может изменяться пространственная структура белка и, как результат, его активность и способность связываться с другими молекулами.

== Примечания ==
{{Примечания}}

{{Внешние ссылки}}

[[Категория:Передача сигнала (биология)]]
[[Категория:Ферменты]]
[[Категория:Эпигенетическое наследование]]
[[Категория:Посттрансляционная модификация]]

Фосфорилирование - История изменений

imported>XClear: внутренние ссылки