https://camokathomelab.servebeer.com/mediawiki/index.php?action=history&feed=atom&title=%D0%9F%D0%B5%D0%BF%D1%82%D0%B8%D0%B4%D1%8BПептиды - История изменений2026-07-16T14:32:59ZИстория изменений этой страницы в викиMediaWiki 1.45.3https://camokathomelab.servebeer.com/mediawiki/index.php?title=%D0%9F%D0%B5%D0%BF%D1%82%D0%B8%D0%B4%D1%8B&diff=49843&oldid=previmported>Well, Well, Bot!: уборка лишних параметров шаблона {{переход}}2026-03-25T08:31:02Z<p>уборка лишних параметров шаблона {{<a href="/mediawiki/index.php?title=%D0%A8:%D0%9F%D0%B5%D1%80%D0%B5%D1%85%D0%BE%D0%B4&action=edit&redlink=1" class="new" title="Ш:Переход (страница не существует)">переход</a>}}</p>
<p><b>Новая страница</b></p><div>[[Файл:Peptide bonding.gif|thumb|right|Образование пептидной связи]]<br />
[[Файл:Oxytocin.svg|thumb|right|Пример пептидной молекулы — гормон [[окситоцин]]]]<br />
'''Пепти́ды''' (от {{lang-grc|πεπτός}} — «переваренный», от {{lang-grc|πέσσω}} — «перевариваю»)<ref>Beekes, R. S. P. ''Etymological Dictionary of Greek''. Brill, 2009. p. 1160. ISBN 9789004174184.</ref> — семейство веществ, [[молекулы]] которых построены из двух и более остатков [[аминокислота|аминокислот]], соединённых в цепь [[Пептидная связь|пептидными (амидными) связями]] '''−C(O)NH−'''. Обычно подразумеваются пептиды, состоящие из <math>\alpha</math>-аминокислот, однако термин не исключает пептидов, полученных из любых других аминокарбоновых кислот<ref name="autogenerated1">IUPAC. Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the «Gold Book»). Compiled by A. D. McNaught and A. Wilkinson. Blackwell Scientific Publications, Oxford (1997). XML on-line corrected version: http://goldbook.iupac.org {{Wayback|url=http://goldbook.iupac.org/|date=20191120171117}} (2006-) created by M. Nic, J. Jirat, B. Kosata; updates compiled by A. Jenkins. ISBN 0-9678550-9-8. [[doi:10.1351/goldbook.P04898]].</ref>.<br />
<br />
Пептиды, последовательность которых короче примерно 10—20 аминокислотных остатков, могут также называться '''олигопепти́дами''' (от {{lang-grc|ὀλίγος}} «малочисленный»); при большей длине последовательности они называются '''полипепти́дами''' (от {{lang-el|πολυ-}} «много»); полипептиды могут иметь в молекуле неаминокислотные фрагменты, например углеводные остатки. [[Белки|Белка́ми]] обычно называют полипептиды, содержащие, примерно, от 50 аминокислотных остатков<ref>IUPAC. Biochemical Nomenclature and Related Documents, 2nd edition, (the «White Book») p. 48 Portland Press, 1992. Edited C Liebecq. [ISBN 1-85578-005-4]<br />
http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/A1113.html#AA11 {{Wayback|url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/A1113.html#AA11|date=20130713040735}}</ref> с [[молекулярная масса|молекулярной массой]] более 5000<ref>Белки // «[[Химическая энциклопедия]]», изд. «Советская энциклопедия», М., 1988</ref>, 6000<ref name=":0">Пептиды // «[[Химическая энциклопедия]]», изд. «Советская энциклопедия», М., 1988</ref> или 10000<ref>UPAC. Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the «Gold Book»). Compiled by A. D. McNaught and A. Wilkinson. Blackwell Scientific Publications, Oxford (1997). XML on-line corrected version: http://goldbook.iupac.org {{Wayback|url=http://goldbook.iupac.org/|date=20191120171117}} (2006-) created by M. Nic, J. Jirat, B. Kosata; updates compiled by A. Jenkins. ISBN 0-9678550-9-8. [[doi:10.1351/goldbook.P04898]].</ref><ref name=":1">David L. Nelson, Michael M. Cox Lehninger Principles of Biochemistry. — 4. — W. H. Freeman, 2004. — 85 с.</ref> [[Дальтон (единица)|дальтон]].<br />
<br />
В 1900 году немецкий химик-органик [[Фишер, Герман Эмиль|Герман Эмиль Фишер]] выдвинул гипотезу о том, что пептиды состоят из цепочки аминокислот, образованных определёнными связями, и в 1902 году он получил неопровержимые доказательства существования пептидной связи, а к 1905 году разработал общий метод, при помощи которого стало возможным синтезировать пептиды в лабораторных условиях. Постепенно учёные изучали строение различных соединений, разрабатывали методы разделения [[полимер]]ных молекул на [[мономер]]ы, [[Органический синтез|синтезировали]] всё больше и больше пептидов{{sfn|Овчинников|1987|с=126—127}}.<br />
<br />
== Олиго- и полипептиды, белки ==<br />
Грань между олигопептидами и полипептидами (тот минимальный размер, при котором молекула пептида перестаёт считаться олигопептидом и становится полипептидом) достаточно условна. Источники, в которых проводится различие между олигопептидами и полипептидами, как правило, определяют границу между ними на уровне 10 (согласно Химической энциклопедии<ref name=":0" />) или 10—20 (согласно определению ИЮПАК<ref name=autogenerated1 />) аминокислотных остатков. Иногда чёткая грань не проводится вообще (так, например, согласно учебнику Ленинжера<ref name=":1" />, размер олигопептидов — ''несколько'', а полипептидов — ''много'' аминокислотных остатков), и формально{{уточнить|«Формально» - значит, в соответствии с каким-то определением. С каким? Ни одно из двух приведенных выше (10 и 10—20) не подходит. Также, «может упоминаться» (далее в этом предложении) еще более размывает смысл всего предложения. Может быть вообще его удалить?}} олигопептидная молекула [[окситоцин]], состоящая из 9 аминокислотных остатков, может упоминаться как полипептид{{Нет АИ|17|08|2025}}.<br />
<br />
Белки, как правило, представляют собой полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков и{{уточнить|может быть «или»? Логически «и» здесь неприменимо (потому что вряд ли имелось в виду, что оба условия должны обязательно соблюдаться). Так что скорее всего имеется в виду, что есть два критерия, которые можно применять по отдельности. «Эта граница тоже условна» в следующем предложении также явно на это намекает.}} имеющие молекулярную массу свыше 5000—10 000 [[Дальтон (единица)|Да]]<ref>Nelson D.L., Cox M.M. ''Lehninger Principles of Biochemistry''. 7th Edition. W.H. Freeman, 2017. Chapter 3: Peptides and Proteins.</ref>. Эта граница тоже условна, однако в основных источниках справочной информации, где эта граница обозначена (включая ИЮПАК), она лежит в указанных пределах. Диапазон масс согласуется с диапазоном размеров подстановкой средней массы аминокислотного остатка (110 Да){{уточнить|в каком смысле «средней»? Усреднение по чему?}}{{Нет АИ|17|08|2025}}.<br />
<br />
== История ==<br />
{{нет ссылок в разделе|дата=2019-02-16}}<br />
Пептиды впервые были выделены из [[гидролизат]]ов белков, полученных с помощью ферментирования.<br />
* Термин '''пептид''' предложен [[Фишер, Герман Эмиль|Э. Фишером]], который к 1905 г. разработал общий метод их синтеза{{sfn|Овчинников|1987|с=127}}.<br />
<br />
В 1953 году [[Виньо, Винсент дю|В. дю Виньо]] синтезировал [[окситоцин]], первый полипептидный [[гормон]]<ref>du Vigneaud, V. et al. (1953). "The synthesis of an octapeptide amide with the hormonal activity of oxytocin". *Journal of the American Chemical Society*. 75 (19): 4879–4880. doi:10.1021/ja01113a509</ref>. В 1963 году, на основе концепции твердофазного пептидного синтеза ([[Меррифилд, Роберт Брюс|Р. Меррифилд]]) были созданы автоматические синтезаторы пептидов.<br />
<br />
Использование методов синтеза полипептидов позволило получить синтетический [[инсулин]] и некоторые [[ферменты]].<br />
<br />
По данным специализированных баз данных, таких как PeptideAtlas и UniProt, к 2023 году известно более 20 000 охарактеризованных пептидов, для которых определены свойства и разработаны методы синтеза.<ref>PeptideAtlas, 2023 — www.peptideatlas.org; UniProt Knowledgebase — www.uniprot.org</ref>.<br />
<br />
=== Свойства пептидов ===<br />
Пептиды постоянно синтезируются во всех живых организмах для регулирования физиологических процессов. Свойства пептидов зависят, главным образом, от их [[Первичная структура|первичной структуры]] — последовательности аминокислот, а также от строения молекулы и её конфигурации в пространстве ([[вторичная структура]]).<br />
<br />
=== Классификация пептидов и строение пептидной цепочки ===<br />
Молекула пептида — это последовательность аминокислот: два и более аминокислотных остатка, соединённых между собой амидной связью, составляют пептид.<br />
Количество аминокислот в пептиде может сильно варьировать. И в соответствии с их количеством различают:<br />
# олигопептиды — молекулы, содержащие до десяти аминокислотных остатков; иногда в их названии упоминается количество входящих в их состав аминокислот, например, дипептид, трипептид, пентапептид и др.{{sfn|Тюкавкина, Бауков, Зурабян|2012|с=243}};<br />
# полипептиды — молекулы, в состав которых входит более десяти аминокислот{{sfn|Тюкавкина, Бауков, Зурабян|2012|с=243}}.<br />
Соединения, содержащие более ста аминокислотных остатков, обычно называются белками. Однако это деление условно, некоторые молекулы, например, гормон глюкагон, содержащий лишь двадцать девять аминокислот, называют белковым гормоном.<br />
По качественному составу различают:<br />
# гомомерные пептиды — соединения, состоящие только из аминокислотных остатков;<br />
# гетеромерные пептиды — вещества, в состав которых входят также небелковые компоненты<ref>Nelson D.L., Cox M.M. Lehninger Principles of Biochemistry. 7th Edition. W.H. Freeman, 2017. Chapter 3: Peptides and Proteins. ISBN 978-1-4641-2611-6.</ref>.<br />
Пептиды также делятся по способу связи аминокислот между собой:<br />
# гомодетные — пептиды, аминокислотные остатки которых соединены только пептидными связями;<br />
# гетеродетные пептиды — те соединения, в которых помимо пептидных связей встречаются ещё и дисульфидные, эфирные и тиоэфирные связи.<br />
<br />
Пептидный остов — это повторяющаяся цепочка атомов −[NH−CHR−CO]−, соединяющая аминокислотные остатки в линейную молекулу. Каждый аминокислотный остаток состоит из α-углерода, к которому присоединены аминогруппа (−NH₂), карбоксильная группа (−COOH) и уникальный боковой радикал (R-группа).<ref>Voet, D., Voet, J.G. ''Biochemistry''. 5th Edition. Wiley, 2011. Chapter 4: Proteins. ISBN 978-0470570951.</ref>.<br />
N-концевой [[остаток (биохимия)|аминокислотный остаток]] имеет свободную α-аминогруппу (−NH), в то время как у C-концевого аминокислотного остатка свободной является {{s|<math>\alpha</math>-карбоксильная}} группа (OC−).<br />
Пептиды различаются не только по аминокислотному составу, но и по количеству, а также расположению и соединению аминокислотных остатков в полипептидную цепочку.<br />
Пример: Про-Сер-Про-Ала-Гис и Гис-Ала-Про-Сер-Про — несмотря на одинаковый количественный и качественный состав, эти пептиды имеют совершенно разные свойства<ref>{{cite book<br />
|last=Alberts<br />
|first=Bruce<br />
|title=Molecular Biology of the Cell<br />
|edition=6<br />
|publisher=Garland Science<br />
|year=2014<br />
|chapter=Proteins<br />
|isbn=978-0815344322}}</ref>.<br />
<br />
=== Пептидная связь ===<br />
[[Файл:Protein repeating unit.png|мини|справа|Мономер пептидной связи]]<br />
{{основная статья|Пептидная связь}}<br />
Пептидная (амидная) связь — это вид химической связи, которая возникает вследствие взаимодействия α-аминогруппы одной аминокислоты и α-карбоксигруппы другой аминокислоты.<br />
Амидная связь очень прочная, и в нормальных клеточных условиях (37 °C, нейтральный [[Водородный показатель|pH]]) самопроизвольно не разрывается. Пептидная связь разрушается при действии на неё специальных [[Протеаза|протеолитических ферментов]] (протеаз, пептидгидролаз){{sfn|Овчинников|1987|с=86—87}}.<br />
<br />
=== Значение ===<br />
[[Пептидные гормоны]] и [[нейропептид]]ы, например, регулируют большинство процессов организма человека, в том числе принимают участие в процессах регенерации клеток. Пептиды иммунологического действия защищают организм от попавших в него токсинов. Для правильной работы клеток и тканей необходимо адекватное количество пептидов. Однако с возрастом и при патологии возникает дефицит пептидов, который существенно ускоряет износ тканей, что приводит к старению всего организма.<br />
Сегодня проблему недостаточности пептидов в организме научились решать. Пептидный пул клетки восполняют синтезированными в лабораторных условиях короткими пептидами.<br />
<br />
=== Синтез пептидов ===<br />
Образование пептидов в организме происходит в течение нескольких минут, химический же [[синтез]] в условиях лаборатории — достаточно длительный процесс, который может занимать несколько дней, а разработка технологии синтеза — несколько лет. Однако, несмотря на это, существуют довольно весомые аргументы в пользу проведения работ по синтезу аналогов природных пептидов.<br />
<br />
''Во-первых'', путём химической модификации пептидов возможно подтвердить гипотезу первичной структуры. Аминокислотные последовательности некоторых гормонов стали известны именно благодаря синтезу их аналогов в лаборатории.<br />
<br />
''Во-вторых'', синтетические пептиды позволяют подробнее изучить связь между структурой аминокислотной последовательности и её активностью. Для выяснения связи между конкретной структурой пептида и его биологической активностью была проведена огромная работа по синтезу не одной тысячи аналогов. В результате удалось выяснить, что замена лишь одной аминокислоты в структуре пептида способна в несколько раз увеличить его биологическую активность или изменить её направленность. А изменение длины аминокислотной последовательности помогает определить расположение активных центров пептида и участка рецепторного взаимодействия.<br />
<br />
''В-третьих'', благодаря модификации исходной аминокислотной последовательности, появилась возможность получать фармакологические препараты. Создание аналогов природных пептидов позволяет выявить более «эффективные» конфигурации молекул, которые усиливают биологическое действие или делают его более продолжительным.<br />
<br />
''В-четвёртых'', [[химический синтез]] пептидов экономически выгоден. Большинство терапевтических препаратов стоили бы в десятки раз больше, если бы были сделаны на основе природного продукта.<br />
<br />
Зачастую активные пептиды в природе обнаруживаются лишь в нанограммовых количествах. Плюс к этому, методы очистки и выделения пептидов из природных источников не могут полностью разделить искомую аминокислотную последовательность с пептидами противоположного или же иного действия. А в случае специфических пептидов, синтезируемых организмом человека, получить их возможно лишь путём синтеза в лабораторных условиях.<br />
<br />
=== Биологически активные пептиды ===<br />
{{Нет ссылок в разделе|дата=2011-05-12}}<br />
Пептиды, обладая высокой физиологической активностью, регулируют различные биологические процессы.<br />
По биорегуляторному действию пептиды принято делить на несколько групп:<br />
* соединения, обладающие гормональной активностью ([[глюкагон]], [[окситоцин]], [[вазопрессин]] и др.);<br />
* вещества, регулирующие пищеварительные процессы ([[гастрин]], желудочный ингибирующий пептид и др.);<br />
* пептиды, регулирующие аппетит ([[эндорфины]], нейропептид-Y, [[лептин]] и др.);<br />
* соединения, обладающие обезболивающим эффектом ([[опиоидные пептиды]]);<br />
* органические вещества, регулирующие высшую нервную деятельность, биохимические процессы, связанные с механизмами памяти, обучения, возникновением чувства страха, ярости и др.;<br />
* пептиды, которые регулируют артериальное давление и тонус сосудов ([[ангиотензин]] II, [[брадикинин]] и др.).<br />
* пептиды, которые обладают противоопухолевым и противовоспалительным свойствами ([[Луназин]])<br />
Однако такое деление условно, так как действие многих пептидов не ограничивается каким-либо одним направлением. Так, например, [[вазопрессин]], помимо сосудосуживающего и антидиуретического действия, улучшает память.<br />
<br />
==== [[Пептидные гормоны]] ====<br />
[[Пептидные гормоны]] — это многочисленный и наиболее разнообразный по составу класс гормональных соединений, представляющий собой биологически активные вещества. Их образование происходит в специализированных клетках железистых органов, после чего активные соединения поступают в кровеносную систему для транспортировки к органам-мишеням. По достижении цели гормоны специфически воздействуют на определённые клетки, взаимодействуя с соответствующим [[рецептор]]ом.<br />
<br />
==== [[Нейропептиды]] ====<br />
Нейропептиды — соединения, синтезируемые в [[нейрон]]ах, обладающие сигнальными свойствами.<br />
Действие нейропептидов на [[Центральная нервная система|ЦНС]] очень разнообразно. Они воздействуют непосредственно на мозг и контролируют сон, влияют на память, поведение, процесс обучения, обладают обезболивающим действием.<br />
<br />
<br />
Биорегуляторные пептиды - это короткие цепочки аминокислот, которые играют ключевую роль в регуляции различных процессов в организме. Их уникальность заключается в том, что они способны взаимодействовать со специфическими рецепторами на клеточных мембранах, "включая" или "выключая" определенные гены и, таким образом, контролируя функции клеток и тканей.<br />
<br />
=== Панкреатические молекулы полипептидного характера ===<br />
* {{нп5|neuropeptide Y}}{{переход|нейропептиды}}<br />
* [[пептид YY]]<br />
* [[avian pancreatic polypeptide]], APP<br />
* (human) [[Панкреатический полипептид|pancreatic polypeptide]], (H)PP<br />
<br />
<br />
===== Тахикининовые пептиды (Tachykinin peptides) =====<br />
{{main|Тахикинины}}<br />
* [[Субстанция Р]]<br />
* {{нп5|Kassinin}}<br />
* {{нп5|Нейрокинин А|||Neurokinin A}}<br />
* {{нп5|Eledoisin}}<br />
* {{нп5|Нейрокинин В|||Neurokinin B}}<br />
<br />
==== Пептиды иммунологического действия ====<br />
Наиболее изученные пептиды, участвующие в иммунном ответе — [[тафцин]], [[тимопотин]] II и [[тимозин]] <math>\alpha</math>1. Их синтез в клетках организма человека обеспечивает функционирование [[иммунная система|иммунной системы]].<br />
<br />
== Терминология по теме ==<br />
* ''Полипептиды'' — пептиды, с числом аминокислотных остатков больше 10—20<br />
* ''Олигопептиды'' — пептиды с числом аминокислот в цепи до 10—20<br />
* ''[[Дипептиды]]''<br />
* ''[[Трипептиды]]''<br />
* ''Гексапептиды''<br />
* ''[[Нейропептиды]]'' — пептиды, ассоциированные с нервной тканью<br />
* ''[[Пептидные гормоны]]'' — пептиды с [[гормон]]альной активностью<br />
<br />
== См. также ==<br />
{{Викисловарь|пептид}}<br />
* [[Белки]]<br />
* [[Аминокислоты]]<br />
* [[Рибосома]]<br />
<br />
== Примечания ==<br />
{{примечания}}<br />
<br />
== Литература ==<br />
* {{книга<br />
|автор = Овчинников Ю. А.<br />
|часть = Синтез и химическая модификация белков и пептидов<br />
|заглавие = Органическая химия<br />
|язык = ru<br />
|ссылка = https://books.google.ru/books?id=JXz9AgAAQBAJ&pg=PA126&dq=%D0%BF%D0%B5%D0%BF%D1%82%D0%B8%D0%B4%D1%8B+%D1%84%D0%B8%D1%88%D0%B5%D1%80&hl=en&sa=X&ved=2ahUKEwjsqt2ziKrtAhUFjosKHfZCDHkQ6AEwAnoECAUQAg#v=onepage&q=%D0%BF%D0%B5%D0%BF%D1%82%D0%B8%D0%B4%D1%8B%20%D1%84%D0%B8%D1%88%D0%B5%D1%80&f<br />
|место = Москва<br />
|издательство = Просвещение<br />
|год = 1987<br />
|страницы = 126—128<br />
|ref = Овчинников<br />
}}<br />
* {{книга<br />
|автор = Тюкавкина, Бауков, Зурабян<br />
|часть = Первичная структура пептидов и белков<br />
|ссылка часть = https://books.google.ru/books?id=VQe93GXHeXoC&pg=PA243&dq=%D0%BE%D0%BB%D0%B8%D0%B3%D0%BE%D0%BF%D0%B5%D0%BF%D1%82%D0%B8%D0%B4%D1%8B+%D0%B0%D0%BC%D0%B8%D0%BD%D0%BE%D0%BA%D0%B8%D1%81%D0%BB%D0%BE%D1%82%D0%BD%D1%8B%D1%85+%D0%BE%D1%81%D1%82%D0%B0%D1%82%D0%BA%D0%BE%D0%B2&hl=en&sa=X&ved=2ahUKEwiGovTnjKrtAhXikYsKHVUZA-QQ6AEwBXoECAIQAg#v=onepage&q=%D0%BE%D0%BB%D0%B8%D0%B3%D0%BE%D0%BF%D0%B5%D0%BF%D1%82%D0%B8%D0%B4%D1%8B%20%D0%B0%D0%BC%D0%B8%D0%BD%D0%BE%D0%BA%D0%B8%D1%81%D0%BB%D0%BE%D1%82%D0%BD%D1%8B%D1%85%20%D0%BE%D1%81%D1%82%D0%B0%D1%82%D0%BA%D0%BE%D0%B2&f<br />
|заглавие = Биоорганическая химия: учебник<br />
|язык = ru<br />
|издательство = ГЭОТАР-Медиа<br />
|год = 2012<br />
|страницы = 243<br />
|isbn =978-5-9704-2102-4<br />
|ref = Тюкавкина, Бауков, Зурабян<br />
}}<br />
<br />
{{Органические вещества}}<br />
{{Биохимические группы}}<br />
<br />
[[Категория:Пептиды|*]]</div>imported>Well, Well, Bot!