imported>Alex NB OT: Форматирование дат согласно Википедия:Техническое соглашение о датах и времени и Википедия:Обсуждение правил/Википедия:Техническое соглашение о датах и времени, замена устаревших имён параметров (2)

2025-08-23T06:16:38Z

Форматирование дат согласно Википедия:Техническое соглашение о датах и времени и Википедия:Обсуждение правил/Википедия:Техническое соглашение о датах и времени, замена устаревших имён параметров (2)

Новая страница

[[Файл:Peptidformationball rus.svg|300px|thumb|Схема образования пептидной связи.]]
[[Файл:Protein backbone PhiPsiOmega drawing.svg|мини|Основные двугранные углы φ и ψ (и ω). Все три угла находятся под углом 180° в показанной конфигурации. ]]
'''Пептидная связь''' — вид амидной связи, возникающей при образовании [[белок|белков]] и [[пептиды|пептидов]] в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH<SUB>2</SUB>) одной [[аминокислота|аминокислоты]] с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух [[аминокислота|аминокислот]] (1) и (2) образуется [[дипептид]] (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме [[рибосома]] генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: [[полипептиды]] и [[белки]]. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются [[Углеводородный радикал|радикалом]] R.

== Свойства пептидной связи ==
Как и в случае любых амидов, в пептидной связи за счет резонанса канонических структур связь C-N между углеродом карбонильной группы и атомом азота частично имеет характер двойной:
: [[Файл:Mesomeric peptide bond.svg|426x426px]]
Это проявляется, в частности, в уменьшении её длины до 1,33 [[ангстрем]]а:
: [[Файл:Trans-Peptide Bond.png|400 px]]

Это обусловливает следующие свойства:
* 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.
* '''H''' и '''O''' в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот транс-ориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также транс-ориентированы.
* В случае полипептида вращение возможно вокруг связи около азота (N-C, угол вращения обозначен как φ) или между углеродами каждого пептидного звена (C-C, угол вращения обозначен как ψ), но невозможно в месте соединения звеньев из-за их частично двойного характера связи.

== Конформация полипептидов ==
Углы φ и ψ могут принимать различные значения, и число возможных пространственных конфигураций для полипептидной цепи может быть бесконечно большим. Однако в реальных условиях ряд конфигураций не реализуется из-за пространственных затруднений.

В пределах стерически дозволенных углов φ и ψ наиболее вероятна такая конфигурация пептидной цепи, при которой потенциальная энергия системы минимальна. Выигрыш потенциальной энергии происходит в результате целого ряда взаимодействий между атомами и атомными группами внутри полипептидной цепи (нековалентные взаимодействия, дипольные взаимодействия, торсионный потенциал).

Существует некоторое минимальное расстояние между центрами атомов, при котором их дальнейшее сближение невозможно. Эти расстояния, оценены в основном по данным кристаллографии<ref>{{Статья|ссылка=https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0022283663800236|заглавие=Stereochemistry of polypeptide chain configurations|год=1963-07-01|язык=en|издание=Journal of Molecular Biology|том=7|выпуск=1|страницы=95–99|issn=0022-2836|doi=10.1016/S0022-2836(63)80023-6|archive-date=2021-08-13|archive-url=https://web.archive.org/web/20210813105547/https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0022283663800236}}</ref>.

Для обнаружения белков и [[пептиды|пептидов]], а также их количественного определения в растворе используют [[биуретовая реакция|биуретовую реакцию]].

== Примечания ==
{{Примечания}}{{нет ссылок|дата=2014-07-07}}

{{org-chem-stub}}
[[Категория:Химическая связь]]
[[Категория:Белки]]

Пептидная связь - История изменений