imported>Alex NB OT: Википедия:Запросы к ботоводам § удалить из статей все элементы без атрибута title

2025-08-19T23:10:11Z

Википедия:Запросы к ботоводам § удалить из статей все элементы <abbr> без атрибута title

Новая страница

'''Изоферменты''', или ''изоэнзимы'', или ''изозимы'' — различные [[Изоформа белка|изоформы]] или [[:en:Isotype (immunology)|изотипы]] (т.к. различаются строением [[Первичная структура|первичной структуры]] [[Полипептид|полипептидной цепи]]) одного и того же [[ферменты|фермента]] (т.к. катализируют одну и ту же [[Химическая реакция|реакцию]]), существующие в одном [[организм]]е<ref name=":3">{{Книга|автор=Нельсон Д., Кокс М.|заглавие=Основы биохимии Ленинджера : в 3 т. Т. 2 : Биоэнергетика и метаболизм|год=2020|издательство=Лаборатория знаний|страницы=72|страниц=691|isbn=978-5-00101-865-0}}</ref><ref name=":0">{{Книга|автор=А. А. Чиркин, Е. О. Данченко|заглавие=Биологическая химия : учебник|год=2017|место=Минск|издательство=Вышэйшая школа|страницы=48|страниц=431|isbn=978-985-06-2383-6}}</ref><ref name=":1">{{Книга|автор=Э. Пассарг|заглавие=Наглядная генетика|ответственный=пер. с англ. под ред. д-ра
биол. наук Д. В. Ребрикова|год=2020|место=М.|издательство=Лаборатория знаний|страницы=483|страниц=511|isbn=978-5-00101-934-3}}</ref><ref name=":2" /><ref name=":4">{{Cite web|url=https://bigenc.ru/c/izofermenty-1db24a|title=Изоферменты|lang=ru|website=Большая российская энциклопедия|date=2023-01-22|access-date=2024-08-30}}</ref>, но, как правило, в разных его [[клетка]]х, [[Ткань (биология)|тканях]] или [[Орган (биология)|орган]]ах.

Частное определение изоферментов: '''кодирующиеся разными [[ген]]ами''' различные изоформы или изотипы одного и того же фермента, существующие в одном организме,<ref name=":3" /><ref name=":1" /> им противопоставляются изоформы ферментов, '''кодируемые разными [[Аллели|аллелями]] одного гена''' - '''[[:en:Alloenzyme|аллоэнзимов (аллозимов)]].'''

'''Множественные формы ферментов''', которые образуются в результате [[Посттрансляционная модификация|посттрансляционных модификаций]] или изменяют свою [[Конформация|конформацию]] и свойства при взаимодействии с различными соединениями (т. н. [[конформер]]ы), к изоферментам не относятся.<ref name=":4" />

== Происхождение и эволюция ==
Изоферменты, как правило, высоко [[Гомология (биология)|гомологичны]] (но никогда не идентичны, даже в случае максимально подобных друг другу [[:en:Alloenzyme|аллоэнзимов]]) по [[Первичная структура|аминокислотной последовательности]] <ref name=":5" /> и/или подобны по пространственной конфигурации. Особенно консервативны в сохранении строения [[Активный центр фермента|активные центры]] [[Молекула|молекул]] изоферментов. Во многих случаях изоферменты имеют общего эволюционного предка,<ref name=":5" /> являясь биохимическим выражением [[Полиморфизм (биология)|генетического полиморфизма]] <ref name=":1" /> — например, образуясь в результате [[Дупликация|дупликации]] и [[Дивергенция (биология)|дивергенции]] генов.<ref>{{Статья|ссылка=https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/febs.15299|автор=Shelley D. Copley|заглавие=Evolution of new enzymes by gene duplication and divergence|год=2020-04|язык=en|издание=The FEBS Journal|том=287|выпуск=7|страницы=1262–1283|issn=1742-464X|doi=10.1111/febs.15299|archivedate=2024-10-07|archiveurl=https://web.archive.org/web/20241007101347/https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/febs.15299}}</ref>

== Биологическое значение ==
Все изоферменты одного и того же фермента выполняют одну и ту же [[Катализ|каталитическую функцию]], но могут значительно различаться по степени каталитической активности, по особенностям регуляции, по используемому [[кофактор]]у ([[Никотинамидадениндинуклеотид|НАДН]] или [[Никотинамидадениндинуклеотидфосфат|НАДФН]] для [[Дегидрогеназа|дегидрогеназ]]), по распределению в клетке (водорастворимые или [[Мембранные белки|связанные с мембраной]])<ref name=":2">''David L. Nelson, Michael M. Cox.'' Lehninger Principles of Biochemistry, 8th ed. — Macmillan, W.H. Freeman, Sapling Learning, 2021. — С. 1963. — 4893 с. — ISBN 9781319322342.</ref>. Эти различия обусловлены [[Эволюция|эволюционной]] приспособленностью разных изоферментов к функционированию в различных [[Термодинамическая система|условиях]] разных органов,<ref name=":0" /> тканей, клеток.

Распределение изоферментов в организме зависит от:

# Различной организации [[Обмен веществ|метаболизма]] в разных органах. Изоферменты [[Гликогенфосфорилаза|гликогенфосфорилазы]] в [[Скелетная мышечная ткань|скелетных мышцах]] и [[Печень|печени]] имеют разные особенности регуляции, что отражает разную роль [[Гликогенолиз|расщепления]] [[гликоген]]а в этих двух тканях.
# Различных локализации и метаболической роли изоферментов в одной и той же клетке. Пример - изоферменты [[:en:Isocitrate dehydrogenase|изоцитратдегидрогеназы]] в [[Цитозоль|цитозоле]] и [[митохондрия]]х.
# Различных [[Эмбриогенез человека|стадий развития]] в [[эмбрион]]альных или [[Плод (анатомия)|фетальных]] тканях и в тканях взрослого [[Человек разумный|человека]]. Например, печень плода имеет характерное изозимное распределение [[Лактатдегидрогеназа|лактатдегидрогеназы]], которое меняется по мере развития органа во взрослую форму. Некоторые ферменты [[катаболизм]]а [[Глюкоза|глюкозы]] в [[Злокачественная опухоль|злокачественных (раковых) клетках]] встречаются в виде своих фетальных, а не взрослых изоферментов.
# Различной реакции изоферментов на [[Аллостерический модулятор|аллостерические модуляторы]]. Это различие полезно для тонкой настройки скорости метаболизма. [[Глюкокиназа|Гексокиназа IV]] (глюкокиназа) из печени и изоферменты [[Гексокиназа|гексокиназы]] других тканей различаются по чувствительности к ингибированию [[глюкозо-6-фосфат]]ом.<ref>{{Книга|автор=David L. Nelson, Michael M. Cox|заглавие=Lehninger Principles of Biochemistry, 8th ed|год=2021|издательство=Macmillan, W.H. Freeman, Sapling Learning|страницы=1964|страниц=4893|isbn=9781319322342}}</ref>

[[Файл:Isoenzyme1.jpg|мини|Изоферменты [[Лактатдегидрогеназа|лактатдегидрогеназы]] включают 5 (2 гомо- и 3 гетеро-) тетрамерных форм, содержащих разное сочетание 2 типов полипептидов - М (мышечная форма) и Н (сердечная), кодирующихся разными генами.<ref name=":5" />]]

== Практическое значение ==
Выявлять изоферменты можно с помощью методов [[Хроматография|хроматографии]], [[электрофорез]]а и [[Иммунохимия|иммунохимии]].<ref name=":4" />
[[Файл:Isoenzyme2.jpg|мини|5 изоформ лактатдегидрогеназы имеют различную электрофоретическую подвижность,что позволяет их разделить [[электрофорез]]ом.<ref name=":5" />]]
* Определение внутриклеточных изоформ ферментов (в т.ч. изоферментов) в [[Кровь|крови]] помогает диагностировать повреждение определённой ткани,<ref name=":0" /> т.к. повышенное содержание этих ферментов в крови указывает на повышение проницаемости [[Клеточная мембрана|мембран клеток]] (из-за [[Повреждение клеток|повреждения]] или даже [[некроз]]а).<ref>{{Книга|автор=Я. Кольман, К.-Г. Рём|заглавие=Наглядная биохимия, 7-е изд.|ответственный=пер. с англ.
Т. П. Мосоловой|год=2021|место=М.|издательство=Лаборатория знаний|страницы=310|страниц=509|isbn=978-5-00101-311-2}}</ref>

{| class="wikitable"
|+Маркерные ферменты в [[Сыворотка крови|сыворотке крови]]<ref name=":5">''Я. Кольман, К.-Г. Рём.'' Наглядная биохимия, 7-е изд. / пер. с англ. Т. П. Мосоловой. — {{М.}}: Лаборатория знаний, 2021. — С. 311. — 509 с. — ISBN 978-5-00101-311-2.</ref>
!Фермент
!Тканевая принадлежность
|-
|[[Аспартатаминотрансфераза|аспартаттрансаминаза (АСТ)]]
|[[печень]] ([[Цирроз печени|цирроз]]),

[[сердце]] ([[инфаркт]])
|-
|[[Щелочная фосфатаза|щелочная фосфатаза (ЩФ)]]
|печень, [[Жёлчные пути|желчевыводящие пути]], [[Кость|кости]] ([[Перелом кости|переломы]], [[остеомаляция]])
|-
|[[Амилаза|панкреатическая амилаза]]
|[[поджелудочная железа]] ([[панкреатит]])
|-
|[[Аланинаминотрансфераза|аланинаминотрансфераза (АЛТ)]]
|печень (цирроз, [[Стеатоз печени|жировой гепатоз]])
|-
|[[Холинэстераза|холинэстераза (ХЭ)]]
|печень (цирроз, жировой гепатоз)
|-
|[[креатинкиназа]] (КК, изофермент КК-МВ)
|сердце (инфаркт)
|-
|[[Глутаматдегидрогеназа|глутаматдегидрогеназа (ГДГ)]]
|печень ([[некроз]])
|-
|[[Гамма-глутамилтрансфераза|γ-глутамилтрансфераза (ГГТ)]]
|печень ([[токсин]]ы, [[гепатит]]),

желчевыводящие пути ([[Холестатический синдром|холестаз]])
|-
|[[Лактатдегидрогеназа|лактатдегидрогеназа (ЛДГ)]]
|печень, [[мышцы]], сердце (инфаркт)
|-
|[[Панкреатическая липаза|панкреатическая липаза (ПЛ)]]
|поджелудочная железа (панкреатит)
|}

* Ряд изоферментов используется для диагностики [[Генетические аномалии|генетических аномалий]]<ref name=":4" /> и отклонений в метаболизме индивида от нормы, т.к. один изофермент (аллофермент) соответствует одному [[ген]]у ([[Аллели|аллелю]]), можно [[Генотипирование|генотипировать]] организмы, определяя, вырабатывают ли они те или иные изоферменты с различными свойствами, что применимо в [[Популяционная генетика|популяционной]] и [[Медицинская генетика|медицинской]] [[Генетика|генетике]]. Удобство генотипирования с помощью изоферментов состоит в отсутствии необходимости [[Гибридологический анализ|гибридологического анализа]], что особенно важно при изучении генетики организмов с долгим ювенильным (дорепродуктивным) периодом [[онтогенез]]а.<ref>{{Книга|ссылка=https://books.google.by/books?hl=ru&lr=&id=S6bIAwAAQBAJ&oi=fnd&pg=PA18&dq=C.+C.+Rider+et+al.,+Isoenzymes&ots=udTKGhVm2d&sig=f_mpWkMmRRn38kxyGfUtntkYq7g&redir_esc=y#v=onepage&q=C.%20C.%20Rider%20et%20al.,%20Isoenzymes&f=false|автор=C. C. Rider|заглавие=Isoenzymes|год=2013-03-09|издательство=Springer Science & Business Media|страницы=19-20|страниц=81|isbn=978-94-010-9447-4|archive-date=2024-10-07|access-date=2024-10-05|archive-url=https://web.archive.org/web/20241007100155/https://books.google.by/books?hl=ru&lr=&id=S6bIAwAAQBAJ&oi=fnd&pg=PA18&dq=C.+C.+Rider+et+al.,+Isoenzymes&ots=udTKGhVm2d&sig=f_mpWkMmRRn38kxyGfUtntkYq7g&redir_esc=y#v=onepage&q=C.%20C.%20Rider%20et%20al.,%20Isoenzymes&f=false|url-status=live}}</ref>

== Примеры изоферментов ==

# Примером фермента, имеющего изоферменты, является '''[[гексокиназа]]''', имеющая четыре изотипа, обозначаемых римскими цифрами от I до IV. При этом один из изотипов гексокиназы, а именно гексокиназа IV, [[Экспрессия генов|экспрессируется]] почти исключительно в [[печень|печени]] и обладает особыми физиологическими свойствами, в частности её активность не угнетается продуктом её реакции глюкозо-6-фосфатом.
# Ещё одним примером фермента, имеющего изоферменты, является '''[[амилаза]]''' — панкреатическая амилаза отличается по аминокислотной последовательности и свойствам от амилазы [[Слюнные железы|слюнных желёз]], кишечника и других органов. Это послужило основой для разработки и применения более надёжного метода диагностики острого [[панкреатит]]а путём определения не общей амилазы [[плазма крови|плазмы крови]], а именно панкреатической изоамилазы.
# [[Креатинкиназа|'''Креатинфосфокиназа (креатинкиназа)''']]''':''' изотип этого фермента, экспрессируемый в [[сердце]], отличается по аминокислотной последовательности от креатинфосфокиназы [[Скелетная мышечная ткань|скелетных мышц]]. Это позволяет дифференцировать повреждения миокарда (например, при [[инфаркт миокарда|инфаркте миокарда]]) от других причин повышения активности КФК, определяя миокардиальный изотип КФК в крови.
# [[Лактатдегидрогеназа|'''Лактатдегидрогеназа (ЛДГ):''']] повышение в крови концентрации изоформ, характерных для сердца (ЛДГ1 = H4, ЛДГ2 = H3M) — признак [[Инфаркт миокарда|инфаркта миокарда]], причём по этим концентрациям можно определить время и обширность произошедшего инфаркта. Одновременное с ЛДГ повышение концентрации в крови сердечной [[Креатинкиназа|креатинкиназы]] — строгое доказательство недавнего [[Инфаркт миокарда|инфаркта миокарда]].<ref name=":5" />

== См. также ==
# [[Пепсин#Изопепсины|Изопепсины]]
# [[Пепсиноген#Изоформы пепсиногена|Изоформы пепсиногена]]

== Примечания ==
{{примечания}}

[[Категория:Ферменты]]

Изоферменты - История изменений

imported>Alex NB OT: Википедия:Запросы к ботоводам § удалить из статей все элементы без атрибута title