Просмотр кода страницы Генетический код

{{Кратное изображение
 |зона           = right
 |направление    = vertical
 |заголовок      = {{small|Схема генетического кода}}
 |зона_заголовка = center
 |зона_подписи   = center
 |ширина         = 220
 |изобр1         = DNA translation example.jpg
 |изобр2         = RNA-codons.png
 |подпись       = {{small|Последовательность [[кодон]]ов в части молекулы [[мРНК]]. Каждый [[кодон]] состоит из трёх [[нуклеотид]]ов и соответствует единственной [[Аминокислота|аминокислоте]]. Рибосома синтезирует белок согласно инструкции, записанной в мРНК, причём соответствие между кодоном и аминокислотой определяется генетическим кодом}}
}}
'''Генети́ческий код''' ({{lang-en|Genetic code}}) — совокупность правил, согласно которым в живых [[Клетка (биология)|клетках]] последовательность [[кодон]]ов ([[ген]]ов и [[мРНК]]) переводится в последовательность [[Аминокислоты|аминокислот]] ([[белок|белков]]). Собственно перевод ([[Трансляция (биология)|трансляцию]]) осуществляет [[рибосома]], которая соединяет аминокислоты в цепочку согласно инструкции, записанной в [[кодон]]ах мРНК. Соответствующие аминокислоты доставляются в рибосому [[молекула]]ми [[тРНК]]. Генетический код всех живых организмов Земли един (имеются лишь незначительные вариации), что свидетельствует о наличии [[Последний универсальный общий предок|общего предка]].

Правила генетического кода определяют, какой аминокислоте соответствует триплет (три подряд идущих нуклеотида) в мРНК. За редкими исключениями<ref name="pmid19131629">{{cite pmid|19131629}}</ref>, каждому кодону соответствует только одна аминокислота. Конкретная аминокислота может кодироваться более чем одним кодоном, есть также кодоны, означающие начало и конец белка. Вариант генетического кода, который используется подавляющим большинством живых организмов, называют стандартным, или каноническим, генетическим кодом. Однако известно несколько десятков исключений из стандартного генетического кода, например, при трансляции в [[митохондрия]]х используются несколько изменённые правила генетического кода.

Простейшим представлением генетического кода может служить таблица из 64 ячеек, в которой каждая ячейка соответствует одному из 64 возможных кодонов<ref>{{cite pmid|27887904}}</ref>.

== История изучения ==
[[Файл:Marshall_Nirenberg.jpg|thumb|left|Маршалл Ниренберг, начавший расшифровку генетического кода]]
Попытки понять, каким образом последовательность [[ДНК]] кодирует аминокислотную последовательность белков, начали предприниматься почти сразу же после того, как в 1953 году была установлена структура ДНК ([[Двойная спираль нуклеиновых кислот|двойная спираль]]). [[Георгий Гамов]] предположил, что кодоны должны состоять из трёх нуклеотидов, чтобы кодонов хватило для всех 20 аминокислот (всего же возможно 64 различных кодона из трёх нуклеотидов: на каждую из трёх позиций можно поставить один из четырёх нуклеотидов)<ref name="isbn0-465-09138-5">{{книга |заглавие=What Mad Pursuit: A Personal View of Scientific Discovery |ссылка=https://archive.org/details/whatmadpursuit00fran |ссылка часть={{google books |plainurl=y |id=awoXBQAAQBAJ|page=89}} |издательство=[[Basic Books]] |страницы=[https://archive.org/details/whatmadpursuit00fran/page/89 89]—101 |isbn=978-0-465-09138-6 |часть=Chapter 8: The genetic code |ref=Crick |язык=en |автор=Crick, Francis |день=10 |месяц=7 |год=1990}}</ref>.

В 1961 году триплетность генетического кода удалось подтвердить экспериментально. В том же году [[Маршалл Ниренберг]] и его коллега {{нп5|Маттеи, Генрих|Генрих Маттеи|en|Heinrich Matthaei}} использовали бесклеточную систему для трансляции ''[[in vitro]]''. В качестве матрицы был взят [[олигонуклеотид]], состоящий из остатков [[урацил]]а (UUUU…). [[Пептид]], синтезированный с него, содержал только аминокислоту [[фенилаланин]]<ref name="pmid14479932">{{cite pmid|14479932}}</ref>. Так впервые было установлено значение кодона: кодон UUU кодирует фенилаланин. Дальнейшие правила соответствия между кодонами и аминокислотами были установлены в лаборатории [[Очоа, Северо|Северо Очоа]]. Было показано, что поли[[аденин]]овая [[РНК]] (ААА…) транслируется в поли[[лизин]]овый пептид<ref name="pmid13946552">{{cite pmid|13946552}}</ref>, а на матрице поли[[цитозин]]овой РНК (ССС…) синтезируется пептид, состоящий только из остатков [[пролин]]а<ref name="pmid13998282">{{cite pmid|13998282}}</ref>. Значение остальных кодонов было установлено при помощи разнообразных со[[полимер]]ов в ходе экспериментов, проведённых в лаборатории [[Корана, Хар Гобинд|Хара Гобинда Кораны]]. Вскоре после этого [[Холли, Роберт|Роберт Холли]] установил структуру молекулы тРНК, которая служит посредником при трансляции. В 1968 году Ниренберг, Корана и Холли были удостоены [[Нобелевская премия по физиологии и медицине|Нобелевской премии по физиологии и медицине]]<ref name="Nobel_1959">{{cite press release |url=https://nobelprize.org/nobel_prizes/medicine/laureates/1959/index.html |title=The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1959 |quote=The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1959 was awarded jointly to Severo Ochoa and Arthur Kornberg 'for their discovery of the mechanisms in the biological synthesis of ribonucleic acid and deoxyribonucleic acid'. |publisher=The Royal Swedish Academy of Science |date=1959 |access-date=2010-02-27 |archive-date=2018-12-26 |archive-url=https://web.archive.org/web/20181226104807/https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/medicine/laureates/1959/index.html%0A%20 }}</ref>.

После установления правил генетического кода многие учёные занялись его {{нп5|Расширенный генетический код|искусственными преобразованиями|en|Expanded genetic code}}. Так, начиная с 2001 года в генетический код были внедрены 40 аминокислот, которые в природе не входят в состав белков. Для каждой аминокислоты создавались свой кодон и соответствующая [[аминоацил-тРНК-синтетаза]]. Искусственное расширение генетического кода и создание белков с новыми аминокислотами могут помочь глубже изучить структуру белковых молекул, а также получить искусственные белки с заданными свойствами<ref name="XieSchultz2005">{{cite pmid|16260173}}</ref><ref name="pmid19318213">{{cite pmid|19318213}}</ref>. Х. Мураками и М. Сисидо смогли превратить некоторые кодоны из трёхнуклеотидных в четырёх- и пятинуклеотидные. Стивен Бреннер получил 65-й кодон, который был функционален ''[[in vivo]]''<ref name="isbn0-387-22046-1">{{книга |заглавие=Emergent Computation: Emphasizing Bioinformatics |ссылка={{google books |plainurl=y |id=Uxg51oZNkIsC|page=105}} |издательство=[[Springer Science+Business Media|Springer Science & Business Media]] |isbn=978-0-387-22046-8 |страницы=105—106 |ref=Simon |язык=en |автор=Simon, Matthew |день=7 |месяц=1 |год=2005}}</ref>.

В 2015 году у [[бактерии]] ''[[Escherichia coli]]'' удалось изменить значение всех кодонов UGG с [[триптофан]]а на тиенопиррол-аланин, не встречающийся в природе<ref>{{cite pmid|26136259}}</ref>. В 2016 году был получен первый полусинтетический организм — бактерия, [[геном]] которой содержал два искусственных [[Азотистые основания|азотистых основания]] (X и Y), сохраняющихся при [[Деление прокариотических клеток|делении]]<ref>{{cite web | url = http://www.kurzweilai.net/first-stable-semisynthetic-organism-created | title = First stable semisynthetic organism created &#124; KurzweilAI | last =  | first =  | date = 2017-02-03 | website = www.kurzweilai.net | access-date = 2017-02-09 | archive-date = 2017-02-10 | archive-url = https://web.archive.org/web/20170210003347/http://www.kurzweilai.net/first-stable-semisynthetic-organism-created | url-status = live }}</ref><ref>{{cite pmid|28115716}}</ref>. В 2017 году исследователи из [[Южная Корея|Южной Кореи]] заявили о создании [[мыши]] с расширенным генетическим кодом, способной [[синтез]]ировать белки с аминокислотами, не встречающимися в природе<ref>{{cite pmid|28220771}}</ref>.

== Свойства ==
[[Файл:Homo sapiens-mtDNA~NC 012920-ATP8+ATP6 Overlap.svg|thumb|Рамки считывания в [[Митохондриальная ДНК|митохондриальной ДНК]] человека в области генов ''{{нп5|MT-ATP8||en|MT-ATP8}}'' и ''{{нп5|MT-ATP6||en|MT-ATP6}}'' (чёрным цветом показан участок между позициями 8525 и 8580). В направлении считывания 5' → 3' возможны три рамки считывания, начинающиеся с первой (+1), второй (+2) и третьей позиций (+3). Соответствие между кодонами (кодоны выделены квадратными скобками) определяется {{нп5|Митохондриальный генетический код позвоночных|митохондриальным генетическим кодом позвоночных|en|Vertebrate mitochondrial code}} в рамке +1 для ''MT-ATP8'' (показана красным) или в рамке +3 для ''MT-ATP6'' (показана синим). Ген ''MT-ATP8'' заканчивается стоп-кодоном TAG (отмечен красной точкой) в рамке +1. Ген ''MT-ATP6'' начинается с кодона ATG (кодирует аминокислоту [[метионин]] (М) и выделен синим кружком) в рамке +3]]

Выделяют следующие свойства генетического кода, также называемые принципами трансляции:
* ''триплетность'' — одной аминокислоте соответствует триплет из трех нуклеотидов РНК;
* ''неперекрываемость'' — один нуклеотид входит в состав единственного триплета;
* ''однозначность'' — одному триплету соответствует единственная аминокислота (за исключением стоп-кодонов);
* ''вырожденность'' — многим аминокислотам соответствует несколько триплетов (кроме метионина и триптофана);
* ''компактность'' — отсутствие знаков препинания внутри гена;
* наличие ''[[стоп-кодон]]ов'';
* ''универсальность'' — генетический код един для всех живых организмов;
* ''помехоустойчивость'' — б''о''льшая часть однонуклеотидных замен внутри триплетов не приводит к изменению свойств аминокислоты.

=== Рамка считывания ===
Гены кодируются в направлении 5'→3' нуклеотидной последовательности<ref name="pmid21303550">{{cite pmid|21303550}}</ref>. Рамка считывания определяется самым первым триплетом, с которого начинается трансляция. Последовательность неперекрывающихся кодонов, начинающуюся со [[старт-кодон]]а и заканчивающуюся [[стоп-кодон]]ом, называют [[Открытая рамка считывания|открытой рамкой считывания]]. Например, последовательность 5'-AAATGAACG-3' (см. рис.) при чтении с первого нуклеотида разбивается на кодоны AAA, TGA и ACG. Если чтение начинается со второго нуклеотида, то ей соответствуют кодоны AAT и GAA. Наконец, при чтении с третьего нуклеотида используются кодоны ATG и AAC. Таким образом, любую последовательность можно прочесть в направлении 5' → 3' тремя разными способами (с тремя разными рамками считывания), причём в каждом случае последовательность белкового продукта будет отличаться из-за распознавания рибосомой разных кодонов. Если учесть, что ДНК имеет двуцепочечную структуру, то возможны 6 рамок считывания: три на одной цепи и три на другой<ref name="genetics_ dictionary"/>. Однако считывание генов с ДНК не является случайным. Все другие рамки считывания в пределах одного гена обычно содержат многочисленные стоп-кодоны, чтобы быстро остановить и уменьшить метаболическую стоимость неправильного синтеза<ref name="pmid20828396 ">{{cite pmid|20828396 }}</ref>.

=== Старт- и стоп-кодоны ===
Трансляция информации с последовательности мРНК в аминокислотную последовательность начинается с так называемого старт-кодона — как правило, AUG, причём у [[Эукариоты|эукариот]] он читается как [[метионин]], а у бактерий — как [[N-Формилметионин|формилметионин]]. Одного старт-кодона недостаточно для запуска трансляции; для него необходимы [[факторы инициации трансляции]], а также особые элементы в соседних последовательностях, например, [[последовательность Шайна — Дальгарно]] у бактерий. У некоторых организмов в роли старт-кодонов используются кодоны GUG, который в норме кодирует [[валин]], и UUG, который в стандартном коде соответствует [[лейцин]]у<ref name="pmid12867081">{{cite pmid|12867081}}</ref>.

После инициационного кодона трансляция продолжается через последовательное считывание кодонов и присоединение аминокислот друг к другу рибосомой до достижения сигнала к прекращению трансляции — стоп-кодона. Существуют три стоп-кодона, каждый из которых имеет своё название: UAG (янтарь), UGA (опал) и UAA (охра). Стоп-кодоны также называют терминаторными. В клетках нет тРНК, соответствующих стоп-кодонам, поэтому, когда рибосома доходит до стоп-кодона, вместо тРНК с ним взаимодействуют факторы терминации трансляции, которые [[гидролиз]]уют последнюю тРНК от аминокислотной цепочки, а затем заставляют рибосому [[Диссоциация (химия)|диссоциировать]]<ref name="urlHow nonsense mutations got their names">{{cite web | url = http://www.sci.sdsu.edu/~smaloy/MicrobialGenetics/topics/rev-sup/amber-name.html | title = How nonsense mutations got their names | author = Maloy S | date = 2003-11-29 | work = Microbial Genetics Course | publisher = San Diego State University | access-date = 2010-03-10 | archive-date = 2014-11-16 | archive-url = https://web.archive.org/web/20141116103055/http://www.sci.sdsu.edu/~smaloy/MicrobialGenetics/topics/rev-sup/amber-name.html | url-status = live }}</ref>. У бактерий в терминации трансляции принимают участие три {{нп5|Прокариотические факторы терминации|белковых фактора|en|Prokaryotic release factors}}: RF-1, RF-2 и RF-3: RF-1 узнаёт кодоны UAG и UAA, а RF-2 распознаёт UAA и UGA. Фактор RF-3 выполняет вспомогательную работу. Трёхмерная структура RF-1 и RF-2 напоминает формой и распределением заряда тРНК и, таким образом, представляет собой пример {{нп5|Молекулярная мимикрия|молекулярной мимикрии|en|Molecular mimicry}}{{sfn|Альбертс и др.|2013|с=586}}. У эукариот фактор терминации трансляции eRF1 распознаёт все три стоп-кодона. Зависимая от рибосомы [[ГТФаза]] eRF3, которую рассматривают как второй фактор терминации трансляции эукариот, помогает eRF1 в высвобождении с рибосомы готового [[полипептид]]а<ref>{{cite pmid|25519804}}</ref><ref name="readthrough">{{cite pmid|27490485}}</ref><ref name="dab">{{cite doi|10.1080/15476286.2015.1068497}}</ref>.

Распределение стоп-кодонов в геноме организма неслучайно и может быть связано с [[GC-состав]]ом генома<ref>{{Cite pmid|22974057}}</ref><ref>{{cite pmid|25217634}}</ref>. Например, у штамма ''E. coli'' K-12 в геноме имеется 2705 кодонов TAA (63 %), 1257 TGA (29 %) и 326 TAG (8 %) при GC-составе 50,8 %<ref>{{cite web |title=Escherichia coli str. K-12 substr. MG1655, complete genome [Genbank Accession Number: U00096] |publisher=NCBI |work=GenBank |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/nuccore/U00096 |access-date=2013-01-27 |archive-date=2013-01-16 |archive-url=https://web.archive.org/web/20130116050232/http://www.ncbi.nlm.nih.gov/nuccore/U00096 |url-status=live }}</ref>. Масштабное исследование геномов разных видов бактерий показало, что доля кодона TAA положительно коррелирует с GC-составом, а доля TGA — отрицательно. Частота самого редко используемого стоп-кодона, TAG, не связана с GC-составом<ref>{{cite pmid|18708500}}</ref>. Сила стоп-кодонов также неодинакова. Спонтанный обрыв трансляции чаще всего происходит на кодоне UGA, а на UAA — реже всего<ref name="dab" />.

Помимо собственно стоп-кодона, важнейшее значение для терминации трансляции имеет его окружение. Наиболее велика роль нуклеотида, расположенного сразу за стоп-кодоном (+4). Вероятно, нуклеотид +4 и другие нуклеотиды, следующие за ним, влияют на терминацию трансляции, обеспечивая сайты связывания факторов терминации трансляции. По этой причине некоторые исследователи предлагают рассматривать четырёхнуклеотидный стоп-сигнал вместо трёхнуклеотидного стоп-кодона. Нуклеотиды, расположенные выше стоп-кодонов, также влияют на трансляцию. Например, для [[Дрожжи|дрожжей]] было показано, что [[аденин]], располагающийся на 2 позиции выше первого нуклеотида стоп-кодона, стимулирует обрыв трансляции на стоп-кодоне UAG (возможно, и на остальных кодонах)<ref name="dab" />.

Иногда стоп-кодоны выступают в роли смысловых. Например, кодон UGA кодирует нестандартную аминокислоту [[селеноцистеин]], если рядом с ним в транскрипте находится так называемый [[SECIS-элемент]]<ref>{{cite pmid|17508906}}</ref>. Стоп-кодон UAG может кодировать другую нестандартную аминокислоту — [[пирролизин]]. Иногда стоп-кодон распознаётся как смысловой при мутациях, затрагивающих тРНК. Наиболее часто это явление наблюдается у [[Вирусы|вирусов]], но оно также описано у бактерий, [[Дрожжи|дрожжей]], дрозофилы и человека, у которых играет регуляторную роль<ref name="pmid14759362">{{cite pmid|14759362}}</ref><ref name="pmid25247702">{{cite pmid|25247702}}</ref>.

=== Генетический код и мутации ===
В ходе [[Репликация ДНК|репликации ДНК]] изредка возникают ошибки при синтезе дочерней цепи. Эти ошибки, называемые [[мутация]]ми, могут повлиять на [[фенотип]] организма, особенно если они затрагивают [[Кодирующая область|кодирующую область]] гена. Ошибки происходят с частотой 1 на каждые 10—100 миллионов [[Спаренные основания|пар оснований]] (п. о.), так как [[ДНК-полимераза|ДНК-полимеразы]] могут эффективно исправлять свои ошибки<ref name=griffiths2000sect2706>{{книга |заглавие=An Introduction to Genetic Analysis |ссылка=https://archive.org/details/introductiontoge0000shak |isbn=978-0-7167-3520-5 |издание=7th |издательство={{Нп3|W. H. Freeman and Company|W. H. Freeman|en|W. H. Freeman and Company}} |место=New York |ссылка часть=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=iga.section.2706 |часть=Spontaneous mutations |язык= |ответственный=Griffiths, Anthony J. F.; Miller, Jeffrey H.; Suzuki, David T.; Lewontin, Richard C.; Gelbart |год=2000}}</ref><ref name=Kunkel>{{cite pmid|15057282}}</ref>.

Под точечными мутациями понимают единичные замены одного азотистого основания. Если новое основание относится к тому же классу, что и исходное (оба [[пурины]] или оба [[пиримидин]]ы), то мутацию относят к [[транзиция]]м. Если происходит замена пурина на пиримидин или пиримидина на пурин, то говорят о [[трансверсия]]х. Транзиции встречаются чаще трансверсий{{sfn|Кребс, Голдштейн, Килпатрик|2017|с=31}}. Примерами точечных мутаций являются [[Миссенс-мутация|миссенс]]- и [[Нонсенс-мутация|нонсенс-мутации]]. Они могут вызывать такие заболевания, как [[серповидноклеточная анемия]] и [[талассемия]] соответственно<ref name="pmid88735">{{cite pmid|88735}}</ref><ref name="pmid17015226">{{cite pmid|17015226}}</ref>. Клинически значимые миссенс-мутации приводят к замене аминокислотного остатка на остаток с другими физико-химическими свойствами, а нонсенс-мутации заключаются в появлении преждевременного стоп-кодона<ref name="genetics_ dictionary">{{книга |заглавие=A Dictionary of Genetics |ссылка={{google books |plainurl=y |id=5jhH0HTjEdkC}} |издательство=OUP USA |isbn=978-0-19-976644-4 |страницы=608 |язык= |автор=King, Robert C.; Mulligan, Pamela; Stansfield, William |день=10 |месяц=1 |год=2013 |archive-url=https://web.archive.org/web/20220408090447/http://books.google.com/books?id=5jhH0HTjEdkC|archive-date=2022-04-08}}</ref>.

Мутации, при которых нарушается правильная рамка считывания из-за [[Инсерция|вставок]] и [[Делеция|делеций]] (в совокупности они называются {{нп5|Индел|инделами|en|Indel}}), содержащих некратное трём число нуклеотидов, называются мутациями сдвига рамки считывания. При этих мутациях белковый продукт получается совершенно иной, чем в [[Дикий тип|диком типе]]. Как правило, при сдвигах рамки считывания появляются преждевременные стоп-кодоны, которые вызывают образование усечённых белков<ref name="pmid8723688">{{cite pmid|8723688}}</ref>. Поскольку эти мутации значительно нарушают функцию белка, они довольно редко закрепляются [[Естественный отбор|отбором]]: нередко отсутствие белка приводит к гибели организма ещё до рождения<ref name="pmid8444142">{{cite pmid|8444142}}</ref>. Мутации сдвига рамки считывания связаны с такими заболеваниями, как [[болезнь Тея — Сакса]]<ref name="isbn0-07-111156-5">{{книга |заглавие=Human Genetics: Concepts and Applications |издание=6th |издательство=[[S&P Global|McGraw-Hill Education]] |место=Boston, Mass |страницы=227—228 |isbn=978-0-07-111156-0 |ref=Lewis |язык=en |автор=Lewis, Ricki |год=2005}}</ref>.

Хотя подавляющее число мутаций вредно или {{нп5|Нейтральная мутация|нейтрально|en|Neutral mutation}}, некоторые оказываются полезными<ref>{{cite pmid|17409186}}</ref>. Они могут давать организму лучшую приспособленность по сравнению с диким типом к определённым условиям окружающей среды или дают ему возможность [[Размножение|размножаться]] быстрее особей дикого типа. В этом случае мутация будет постепенно распространяться в [[Популяция|популяции]] в ходе нейтрального отбора<ref>{{статья |заглавие=Malaria and the Red Cell |издание=Harvard |ссылка=http://sickle.bwh.harvard.edu/malaria_sickle.html |archive-url=https://web.archive.org/web/20111127201806/http://sickle.bwh.harvard.edu/malaria_sickle.html |archive-date=2011-11-27 |access-date=2018-09-02 |язык= |автор=Bridges K. R. |год=2002}} {{Cite web |url=http://sickle.bwh.harvard.edu/malaria_sickle.html |title=Архивированная копия |access-date=2018-09-02 |archive-date=2011-11-27 |archive-url=https://web.archive.org/web/20111127201806/http://sickle.bwh.harvard.edu/malaria_sickle.html |url-status=dead }}</ref>. [[Вирусы]], геномы которых представлены РНК, мутируют очень быстро<ref>{{cite pmid|10570172}}</ref>, что нередко приносит им пользу, потому что [[иммунная система]], эффективно распознающая одни варианты вирусных [[антиген]]ов, оказывается бессильна против слегка изменённых<ref>{{cite pmid|7041255}}</ref>. В больших популяциях организмов, размножающихся [[Бесполое размножение|бесполым]] путём, например, ''E. coli'', одновременно может происходить несколько полезных мутаций. Этот феномен получил название {{нп5|Клональная интерференция|клональной интерференции|en|Clonal interference}} и вызывает конкуренцию между мутациями<ref>{{cite pmid|16489229}}</ref>.

=== Вырожденность ===
[[Файл:Genetic Code Simple Corrected.pdf|thumb|Группировка кодонов по [[Моль (единица измерения)|молярному]] количеству (ось Y) и [[Гидрофобность|гидрофобности]] аминокислот (ось Х). [[:Файл:ELLIPTICAL GENETIC CODE Ian.png|Более подробная схема на Викискладе]]]]
Способность разных кодонов кодировать одну аминокислоту называется вырожденностью кода. Впервые генетический код назвали {{нп5|Вырожденность генетического кода|вырожденным|en|Codon degeneracy}} Ниренберг и Бернфилд. Однако, несмотря на вырожденность, в генетическом коде полностью отсутствует двусмысленность. Например, кодоны GAA и GAG оба кодируют [[глутамат]], но ни один из них не кодирует одновременно ещё какую-то аминокислоту. Кодоны, соответствующие одной аминокислоте, могут различаться по любым позициям, однако чаще всего две первые позиции у таких кодонов совпадают, а различается только последняя. Благодаря этому мутация, затронувшая третью позицию кодона, скорее всего, не скажется на белковом продукте{{sfn|Кребс, Голдштейн, Килпатрик|2017|с=689—691}}.

Эта особенность может быть объяснена [[Неоднозначные пары оснований|гипотезой неоднозначной пары оснований]], предложенной [[Крик, Фрэнсис|Франсисом Криком]]. Согласно этой гипотезе, третий нуклеотид в кодоне ДНК может быть не полностью комплементарен антикодону тРНК для компенсации несоответствия числа типов тРНК числу кодонов<ref>{{книга |заглавие=Biochemistry |издательство=[[Prentice Hall]] |место=Toronto |isbn=978-0-13-800464-4 |издание=4th |страницы=1181 |язык= |ответственный=Mathews, Christopher K.; Van Holde, K.E.; Appling, Dean; Anthony-Cahill, Spencer |год=2012}}</ref><ref>{{книга |заглавие=Biochemistry |издательство=[[John Wiley & Sons]] |место=Hoboken, NJ |isbn=9780470570951 |страницы=1360—1361 |издание=4th |язык= |автор=Voet, Donald; Voet, Judith |год=2011}}</ref>.

Кодоны близких по физико-химическим свойствам аминокислот также нередко похожи, благодаря чему мутации не приводят к значительным нарушениям белковой структуры. Так, кодоны NUN (N — любой нуклеотид) обычно кодируют [[Гидрофобность|гидрофобные]] аминокислоты. NCN кодируют маленькие аминокислоты с умеренной гидрофобностью, а NAN кодируют гидрофильные аминокислоты среднего размера. Генетический код устроен настолько оптимально с точки зрения гидрофобности, что математический анализ при помощи [[Сингулярное разложение|сингулярного разложения]] 12 переменных (4 нуклеотида на 3 позиции) даёт значимую корреляцию (0,95) для предсказания гидрофобности аминокислоты по её кодону<ref name="Michel-Beyerle1990">{{книга |заглавие=Reaction centers of photosynthetic bacteria: Feldafing-II-Meeting |ссылка={{google books |plainurl=y |id=xD5OAQAAIAAJ}} |год=1990 |издательство=[[Springer Science+Business Media|Springer-Verlag]] |isbn=978-3-540-53420-4 |ref=Michel-Beyerle |язык=en |автор=Michel-Beyerle, Maria Elisabeth |archive-url=https://web.archive.org/web/20220408115731/http://books.google.com/books?id=xD5OAQAAIAAJ|archive-date=2022-04-08}}</ref>. На восемь аминокислот мутации по третьим позициям не влияют вообще, а мутации по второй позиции, как правило, приводят к замене на аминокислоту с совершенно другими физико-химическими свойствами. Однако наибольшее влияние на белковый продукт имеют мутации по первым позициям. Так, мутации, приводящие к замене [[Заряд (физика)|заряженной]] аминокислоты на аминокислоту с противоположным зарядом, могут затрагивать только первую позицию, а вторую — никогда. Такая замена заряда, вероятнее всего, окажет сильный эффект на структуру белка<ref>{{Cite pmid|30101307}}</ref>.

== Стандартный генетический код ==
В таблице ниже представлен генетический код, общий для большинства [[Прокариоты|про]]- и [[Эукариоты|эукариот]]. В таблице приведены все 64 кодона и указаны соответствующие аминокислоты. Порядок оснований — от 5'- к 3'-концу мРНК. Приведены трёхбуквенные и однобуквенные обозначения аминокислот.
{{Таблица кодонов}}
{{-}}
{| class="wikitable"
|+{{small|Обратная таблица (указаны кодоны для каждой аминокислоты, а также стоп-кодоны)}}
|-----
! align="center" valign="top" | '''[[Аланин|Ala]]/A'''
| valign="top" | GCU, GCC, GCA, GCG
! align="center" valign="top" | '''Leu/L'''
| valign="top" | UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG
|-----
! align="center" valign="top" | '''[[Аргинин|Arg]]/R'''
| valign="top" | CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG
! width="50" align="center" valign="top" | '''Lys/K'''
| width="205" valign="top" | AAA, AAG
|-----
! align="center" valign="top" | '''[[Аспарагин|Asn]]/N'''
| valign="top" | AAU, AAC
! align="center" valign="top" | '''Met/M'''
| valign="top" | AUG
|-----
! align="center" valign="top" | '''[[Аспартат|Asp]]/D'''
| valign="top" | GAU, GAC
! align="center" valign="top" | '''Phe/F'''
| valign="top" | UUU, UUC
|-----
! align="center" valign="top" | '''[[Цистеин|Cys]]/C'''
| valign="top" | UGU, UGC
! align="center" valign="top" | '''Pro/P'''
| valign="top" | CCU, CCC, CCA, CCG
|-----
! align="center" valign="top" | '''[[Глутамин|Gln]]/Q'''
| valign="top" | CAA, CAG
! align="center" valign="top" | '''[[Серин|Ser]]/S'''
| valign="top" | UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC
|-----
! align="center" valign="top" | '''Glu/E'''
| valign="top" | GAA, GAG
! align="center" valign="top" | '''[[Треонин|Thr]]/T'''
| valign="top" | ACU, ACC, ACA, ACG
|-----
! align="center" valign="top" | '''[[Глицин|Gly]]/G'''
| valign="top" | GGU, GGC, GGA, GGG
! align="center" valign="top" | '''Trp/W'''
| valign="top" | UGG
|-----
! align="center" valign="top" | '''[[Гистидин|His]]/H'''
| valign="top" | CAU, CAC
! align="center" valign="top" | '''[[Тирозин|Tyr]]/Y'''
| valign="top" | UAU, UAC
|-----
! align="center" valign="top" | '''Ile/I'''
| valign="top" | AUU, AUC, AUA
! align="center" valign="top" | '''Val/V'''
| valign="top" | GUU, GUC, GUA, GUG
|-----
! align="center" valign="top" | '''START'''
| valign="top" | AUG
! align="center" valign="top" | '''STOP'''
| valign="top" | UAG, UGA, UAA
|}

== Альтернативные генетические коды ==

=== Нестандартные аминокислоты ===
В некоторых белках нестандартные аминокислоты кодируются стоп-кодонами в зависимости от наличия особой сигнальной последовательности в мРНК. Например, стоп-кодон UGA может кодировать [[селеноцистеин]], а UAG — [[пирролизин]]. Селеноцистеин и пирролизин рассматривают как 21-ю и 22-ю протеиногенную аминокислоту соответственно. В отличие от селеноцистеина, у пирролизина есть собственная аминоацил-тРНК-синтетаза<ref name=Krzycki2005>{{cite pmid|16256420}}</ref>. Хотя обычно генетический код, используемый клетками одного организма, фиксирован, [[Археи|архея]] ''{{нп5|Acetohalobium arabaticum||en|Acetohalobium arabaticum}}'' может переключаться с 20-аминокислотного кода на 21-аминокислотный (включая пирролизин) при разных условиях [[Рост бактерий|роста]]<ref name=Prat2012>{{cite pmid|23185002}}</ref>.

=== Вариации ===
[[Файл:FACIL genetic code logo.png|thumb|500px|Схема митохондриального генетического кода ''Globobulimina pseudospinescens''. Показаны 64 кодона (слева направо), предсказанные отклонения от стандартного генетического кода изображены красным. Красной линией показаны стоп-кодоны. Высота буквы, соответствующей аминокислоте, пропорциональна частоте соответствия этой аминокислоты данному кодону]]
Существование отклонений от стандартного генетического кода предсказывалось ещё в 1970-х<ref>
{{cite doi|10.1016/0019-1035(73)90110-3}}</ref>. Первое отклонение было описано в 1979 году в митохондриях человека<ref>
{{cite pmid|226894}}</ref>. Впоследствии было описано ещё несколько альтернативных генетических кодов, слегка отличающихся от стандартного, в том числе альтернативные митохондриальные коды<ref>{{cite pmid|2253709}}</ref>.

Например, у бактерий [[Род (биология)|рода]] ''[[Mycoplasma]]'' стоп-кодон UGA кодирует триптофан, а у [[Дрожжи|дрожжей]] из так называемой «CTG-[[Клада|клады]]» (в том числе [[патоген]]ного [[Вид (биология)|вида]] ''[[Candida albicans]]'') кодон CUG кодирует серин, а не лейцин, как в стандартном генетическом коде<ref>
{{cite pmid|17121679}}</ref><ref>{{cite pmid|7784200}}</ref><ref>{{cite pmid|19465905}}</ref>. Поскольку вирусы используют тот же генетический код, что и клетки-хозяева, отклонения от стандартного генетического кода могут нарушить [[Жизненный цикл вируса|размножение]] вирусов<ref>{{cite pmid|26723230}}</ref>. Впрочем, некоторые вирусы, например, вирусы рода ''{{нп5|Totivirus||en|Totivirus}}'', используют тот же альтернативный генетический код, что и организм-хозяин<ref name="pmid23638388">{{cite pmid|23638388}}</ref>.

У бактерий и архей GUG и UUG нередко выступают старт-кодонами<ref name="url_The_Genetic_Codes_NCBI">{{cite web | url = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Utils/wprintgc.cgi?mode=c | title = The Genetic Codes | author = Elzanowski A, Ostell J | date = 2008-04-07 | publisher = National Center for Biotechnology Information (NCBI) | access-date = 2010-03-10 | archive-date = 2016-08-20 | archive-url = https://web.archive.org/web/20160820125755/http://130.14.29.110/Taxonomy/Utils/wprintgc.cgi?mode=c | url-status = live }}</ref>. Некоторые отклонения от стандартного генетического кода есть и в [[Клеточное ядро|ядерном]] геноме человека: так, в 4 % мРНК [[фермент]]а [[Малатдегидрогеназа|малатдегидрогеназы]] один из стоп-кодонов кодирует триптофан или аргинин<ref name="pmid27881739">{{cite pmid|27881739}}</ref>. Значение стоп-кодона зависит от его окружения<ref name="pmid25247702" />. Отклонения в генетическом коде организма можно обнаружить, если найти в его геноме очень [[Консервативные последовательности|консервативные]] гены и сравнить их кодоны с соответствующими аминокислотами [[Гомология (биология)|гомологичных]] белков близкородственных организмов. По такому принципу работает программа FACIL, которая рассчитывает, с какой частотой каждый кодон соответствует той или иной аминокислоте, а также определяет поддержку стоп-кодона и представляет результат в виде [[Логотип последовательностей|логотипа]] (LOGO)<ref name="DutilhJurgelenaite2011">{{cite pmid|21653513}}</ref>. Впрочем, несмотря на все перечисленные отличия, генетические коды, используемые всеми организмами, в общих чертах схожи<ref>{{cite pmid|29030023}}</ref>.

В таблице ниже перечислены известные на данный момент нестандартные генетические коды<ref>{{cite web|last=Elzanowski|first=Andrzej|title=The Genetic Codes|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/taxonomyhome.html/index.cgi?chapter=cgencodes|publisher=[[National Center for Biotechnology Information]]|access-date=2013-05-06|coauthors=Jim Ostell|date=2010-07-07|archive-date=2013-05-18|archive-url=https://web.archive.org/web/20130518083311/http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/taxonomyhome.html/index.cgi?chapter=cgencodes|url-status=live}}</ref><ref name="WatanabeSuzuki2001">{{cite doi|10.1038/npg.els.0000810}}</ref>. Насчитывают 23 нестандартных генетических кода, причём наиболее частым отличием от стандартного генетического кода является превращение стоп-кодона UGA в смысловой, кодирующий триптофан<ref name="koonin">{{cite pmid|28853922}}</ref>.
{{начало скрытого блока|Список нестандартных генетических кодов}}

{| class="wikitable" style="border: none; background: none; text-align: center;"
| Биохимические свойства аминокислот
| style="background-color:#ffe75f; width: 50px;" | неполярная
| style="background-color:#b3dec0; width: 50px;" | полярная
| style="background-color:#bbbfe0; width: 50px;" | основная
| style="background-color:#f8b7d3; width: 50px;" | кислая
| style="border: none; background: none; width: 100px;" |
| style="background-color:#B0B0B0;" | Терминация: стоп-кодон
|}

{|class="wikitable sortable" style="text-align: center;"
|+ Сравнение значений кодонов в альтернативных и стандартном генетических кодах
! scope="col" style="width: 200px;" | Код
! scope="col" style="width: 25px;" | Таблица <br> трансляции
! scope="col" style="width: 50px;" | ДНК-кодон
! scope="col" style="width: 50px;" | РНК-кодон
! scope="col" style="width: 150px;" colspan="3" | Трансляция <br> с данным кодом
! scope="col" style="width: 50px;" | Стандартная трансляция
! scope="col" style="width: 100px;" | Примечания
|-
|rowspan="1" | {{нп5|Таблица стандартного генетического кода|Стандартный|en|DNA codon table}}
|rowspan="1" | 1
|
|
|colspan="3" |
|
|Включает таблицу трансляции 8 ([[хлоропласты]] [[Растения|растений]])
|-
|rowspan="4" | Митохондриальный код позвоночных
|rowspan="4" | 2
|<tt>AGA</tt>
|<tt>AGA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|style="background-color:#bbbfe0;" | <tt>Arg</tt> <tt>(R)</tt>
|
|-
|<tt>AGG</tt>
|<tt>AGG</tt>
|colspan="3" style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|style="background-color:#bbbfe0;" | <tt>Arg</tt> <tt>(R)</tt>
|
|-
|<tt>ATA</tt>
|<tt>AUA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Met</tt> <tt>(M)</tt>
|style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Ile</tt> <tt>(I)</tt>
|
|-
|<tt>TGA</tt>
|<tt>UGA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Trp</tt> <tt>(W)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|rowspan="8" | {{нп5|Митохондриальный генетический код дрожжей||en|Yeast mitochondrial code}}
|rowspan="8" | 3
|<tt>ATA</tt>
|<tt>AUA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Met</tt> <tt>(M)</tt>
|style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Ile</tt> <tt>(I)</tt>
|
|-
|<tt>CTT</tt>
|<tt>CUU</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Thr</tt> <tt>(T)</tt>
|style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Leu</tt> <tt>(L)</tt>
|
|-
|<tt>CTC</tt>
|<tt>CUC</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Thr</tt> <tt>(T)</tt>
|style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Leu</tt> <tt>(L)</tt>
|
|-
|<tt>CTA</tt>
|<tt>CUA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Thr</tt> <tt>(T)</tt>
|style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Leu</tt> <tt>(L)</tt>
|
|-
|<tt>CTG</tt>
|<tt>CUG</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Thr</tt> <tt>(T)</tt>
|style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Leu</tt> <tt>(L)</tt>
|
|-
|<tt>TGA</tt>
|<tt>UGA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Trp</tt> <tt>(W)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|<tt>CGA</tt>
|<tt>CGA</tt>
|colspan="3" | <tt>absent</tt>
|style="background-color:#bbbfe0;" | <tt>Arg</tt> <tt>(R)</tt>
|
|-
|<tt>CGC</tt>
|<tt>CGC</tt>
|colspan="3" | <tt>absent</tt>
|style="background-color:#bbbfe0;" | <tt>Arg</tt> <tt>(R)</tt>
|
|-
|rowspan="1" | {{нп5|Митохондриальный генетический код слизевиков, простейших, стрекающих и генетический код Mycoplasma и Spiroplasma||en|The mold, protozoan, and coelenterate mitochondrial code and the mycoplasma/spiroplasma code}}
|rowspan="1" | 4
|<tt>TGA</tt>
|<tt>UGA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Trp</tt> <tt>(W)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|Включает таблицу трансляции 7 ([[кинетопласт]])
|-
|rowspan="4" | {{нп5|Митохондриальный код беспозвоночных||en|Invertebrate mitochondrial code}}
|rowspan="4" | 5
|<tt>AGA</tt>
|<tt>AGA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Ser</tt> <tt>(S)</tt>
|style="background-color:#bbbfe0;" | <tt>Arg</tt> <tt>(R)</tt>
|
|-
|<tt>AGG</tt>
|<tt>AGG</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Ser</tt> <tt>(S)</tt>
|style="background-color:#bbbfe0;" | <tt>Arg</tt> <tt>(R)</tt>
|
|-
|<tt>ATA</tt>
|<tt>AUA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Met</tt> <tt>(M)</tt>
|style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Ile</tt> <tt>(I)</tt>
|
|-
|<tt>TGA</tt>
|<tt>UGA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Trp</tt> <tt>(W)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|rowspan="2" | {{нп5|Генетический код инфузорий, Dasycladacea и Hexamita||en|Ciliate, dasycladacean and hexamita nuclear code}}
|rowspan="2" | 6
|<tt>TAA</tt>
|<tt>UAA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Gln</tt> <tt>(Q)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|<tt>TAG</tt>
|<tt>UAG</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Gln</tt> <tt>(Q)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|rowspan="4" | {{нп5|Митохондриальный генетический код иглокожих и плоских червей||en|Echinoderm and flatworm mitochondrial code}}
|rowspan="4" | 9
|<tt>AAA</tt>
|<tt>AAA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Asn</tt> <tt>(N)</tt>
|style="background-color:#bbbfe0;" | <tt>Lys</tt> <tt>(K)</tt>
|
|-
|<tt>AGA</tt>
|<tt>AGA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Ser</tt> <tt>(S)</tt>
|style="background-color:#bbbfe0;" | <tt>Arg</tt> <tt>(R)</tt>
|
|-
|<tt>AGG</tt>
|<tt>AGG</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Ser</tt> <tt>(S)</tt>
|style="background-color:#bbbfe0;" | <tt>Arg</tt> <tt>(R)</tt>
|
|-
|<tt>TGA</tt>
|<tt>UGA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Trp</tt> <tt>(W)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|rowspan="1" | {{нп5|Генетический код Euplotidae||en|The euplotid nuclear code}}
|rowspan="1" | 10
|<tt>TGA</tt>
|<tt>UGA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Cys</tt> <tt>(C)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|rowspan="1" | {{нп5|Генетический код бактерий, архей и пластид растений||en|Bacterial, archaeal and plant plastid code}}
|rowspan="1" | 11
|
|
|colspan="3" |
|
| См. таблицу трансляции 1
|-
|rowspan="1" | {{нп5|Альтернативный генетический код дрожжей||en|Alternative yeast nuclear code}}
|rowspan="1" | 12
|<tt>CTG</tt>
|<tt>CUG</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Ser</tt> <tt>(S)</tt>
|style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Leu</tt> <tt>(L)</tt>
|
|-
|rowspan="4" | {{нп5|Митохондриальный генетический код асцидий||en|Ascidian mitochondrial code}}
|rowspan="4" | 13
|<tt>AGA</tt>
|<tt>AGA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Gly</tt> <tt>(G)</tt>
|style="background-color:#bbbfe0;" | <tt>Arg</tt> <tt>(R)</tt>
|
|-
|<tt>AGG</tt>
|<tt>AGG</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Gly</tt> <tt>(G)</tt>
|style="background-color:#bbbfe0;" | <tt>Arg</tt> <tt>(R)</tt>
|
|-
|<tt>ATA</tt>
|<tt>AUA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Met</tt> <tt>(M)</tt>
|style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Ile</tt> <tt>(I)</tt>
|
|-
|<tt>TGA</tt>
|<tt>UGA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Trp</tt> <tt>(W)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|rowspan="5" | {{нп5|Альтернативный митохондриальный генетический код плоских червей||en|Alternative flatworm mitochondrial code}}
|rowspan="5" | 14
|<tt>AAA</tt>
|<tt>AAA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Asn</tt> <tt>(N)</tt>
|style="background-color:#bbbfe0;" | <tt>Lys</tt> <tt>(K)</tt>
|
|-
|<tt>AGA</tt>
|<tt>AGA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Ser</tt> <tt>(S)</tt>
|style="background-color:#bbbfe0;" | <tt>Arg</tt> <tt>(R)</tt>
|
|-
|<tt>AGG</tt>
|<tt>AGG</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Ser</tt> <tt>(S)</tt>
|style="background-color:#bbbfe0;" | <tt>Arg</tt> <tt>(R)</tt>
|
|-
|<tt>TAA</tt>
|<tt>UAA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Tyr</tt> <tt>(Y)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|<tt>TGA</tt>
|<tt>UGA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Trp</tt> <tt>(W)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|rowspan="1" | {{нп5|Генетический код Blepharisma||en|Blepharisma nuclear code}}
|rowspan="1" | 15
|<tt>TAG</tt>
|<tt>UAG</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Gln</tt> <tt>(Q)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|rowspan="1" | {{нп5|Митохондриальный генетический код хлорофициевых||en|Chlorophycean mitochondrial code}}
|rowspan="1" | 16
|<tt>TAG</tt>
|<tt>UAG</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Leu</tt> <tt>(L)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|rowspan="5" | {{нп5|Митохондриальный генетический код трематод||en|Trematode mitochondrial code}}
|rowspan="5" | 21
|<tt>TGA</tt>
|<tt>UGA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Trp</tt> <tt>(W)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|<tt>ATA</tt>
|<tt>AUA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Met</tt> <tt>(M)</tt>
|style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Ile</tt> <tt>(I)</tt>
|
|-
|<tt>AGA</tt>
|<tt>AGA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Ser</tt> <tt>(S)</tt>
|style="background-color:#bbbfe0;" | <tt>Arg</tt> <tt>(R)</tt>
|
|-
|<tt>AGG</tt>
|<tt>AGG</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Ser</tt> <tt>(S)</tt>
|style="background-color:#bbbfe0;" | <tt>Arg</tt> <tt>(R)</tt>
|
|-
|<tt>AAA</tt>
|<tt>AAA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Asn</tt> <tt>(N)</tt>
|style="background-color:#bbbfe0;" | <tt>Lys</tt> <tt>(K)</tt>
|
|-
|rowspan="2" | {{нп5|Митохондриальный генетический код Scenedesmus obliquus||en|Scenedesmus obliquus mitochondrial code}}
|rowspan="2" | 22
|<tt>TCA</tt>
|<tt>UCA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Ser</tt> <tt>(S)</tt>
|
|-
|<tt>TAG</tt>
|<tt>UAG</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Leu</tt> <tt>(L)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|rowspan="1" | {{нп5|Митохондриальный генетический код Thraustochytrium||en|Thraustochytrium mitochondrial code}}
|rowspan="1" | 23
|<tt>TTA</tt>
|<tt>UUA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Leu</tt> <tt>(L)</tt>
|Сходна с таблицей трансляции 11.
|-
|rowspan="3" | {{нп5|Митохондриальный генетический код крыложаберных||en|Pterobranchia mitochondrial code}}
|rowspan="3" | 24
|<tt>AGA</tt>
|<tt>AGA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Ser</tt> <tt>(S)</tt>
|style="background-color:#bbbfe0;" | <tt>Arg</tt> <tt>(R)</tt>
|
|-
|<tt>AGG</tt>
|<tt>AGG</tt>
|colspan="3" style="background-color:#bbbfe0;" | <tt>Lys</tt> <tt>(K)</tt>
|style="background-color:#bbbfe0;" | <tt>Arg</tt> <tt>(R)</tt>
|
|-
|<tt>TGA</tt>
|<tt>UGA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Trp</tt> <tt>(W)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|rowspan="1" | {{нп5|Генетический код возможных групп SR1 и Gracilibacteria||en|Candidate division SR1 and gracilibacteria code}}
|rowspan="1" | 25
|<tt>TGA</tt>
|<tt>UGA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Gly</tt> <tt>(G)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|rowspan="1" | {{нп5|Генетический код Pachysolen tannophilus||en|Pachysolen tannophilus nuclear code}}
|rowspan="1" | 26
|<tt>CTG</tt>
|<tt>CUG</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Ala</tt> <tt>(A)</tt>
|style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Leu</tt> <tt>(L)</tt>
|
|-
|rowspan="3" | {{нп5|Генетический код Karyorelictea||en|Karyorelict nuclear code}}
|rowspan="3" scope="col" style="width: 50px;" | 27
|<tt>TAA</tt>
|<tt>UAA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Gln</tt> <tt>(Q)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|<tt>TAG</tt>
|<tt>UAG</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Gln</tt> <tt>(Q)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|<tt>TGA</tt>
|<tt>UGA</tt>
|style="width: 50px; background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt> || style="width: 10px;" | или || style="width: 50px; background-color:#ffe75f;" | <tt>Trp</tt> <tt>(W)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|rowspan="3" | {{нп5|Генетический код Condylostoma||en|Condylostoma nuclear code}}
|rowspan="3" | 28
|<tt>TAA</tt>
|<tt>UAA</tt>
|style="width: 50px; background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt> || или || style="width: 50px; background-color:#b3dec0;" | <tt>Gln</tt> <tt>(Q)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|<tt>TAG</tt>
|<tt>UAG</tt>
|style="width: 50px; background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt> || или || style="width: 50px; background-color:#b3dec0;" | <tt>Gln</tt> <tt>(Q)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|<tt>TGA</tt>
|<tt>UGA</tt>
|style="width: 50px; background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt> || или || style="width: 50px; background-color:#ffe75f;" | <tt>Trp</tt> <tt>(W)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|rowspan="2" | {{нп5|Генетический код Mesodinium||en|Mesodinium nuclear code}}
|rowspan="2" | 29
|<tt>TAA</tt>
|<tt>UAA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Tyr</tt> <tt>(Y)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|<tt>TAG</tt>
|<tt>UAG</tt>
|colspan="3" style="background-color:#b3dec0;" | <tt>Tyr</tt> <tt>(Y)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|rowspan="2" | {{нп5|Генетический код Peritrichia||en|Peritrich nuclear code}}
|rowspan="2" | 30
|<tt>TAA</tt>
|<tt>UAA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#f8b7d3;" | <tt>Glu</tt> <tt>(E)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|<tt>TAG</tt>
|<tt>UAG</tt>
|colspan="3" style="background-color:#f8b7d3;" | <tt>Glu</tt> <tt>(E)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|rowspan="3" | {{нп5|Генетический код Blastocrithidia||en|Blastocrithidia nuclear code}}
|rowspan="3" | 31
|<tt>TAA</tt>
|<tt>UAA</tt>
|style="width: 50px; background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt> || или || style="width: 50px; background-color:#b3dec0;" | <tt>Gln</tt> <tt>(Q)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|<tt>TAG</tt>
|<tt>UAG</tt>
|style="width: 50px; background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt> || или || style="width: 50px; background-color:#b3dec0;" | <tt>Gln</tt> <tt>(Q)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|-
|<tt>TGA</tt>
|<tt>UGA</tt>
|colspan="3" style="background-color:#ffe75f;" | <tt>Trp</tt> <tt>(W)</tt>
|style="background-color:#B0B0B0;" | <tt>Ter</tt> <tt>(*)</tt>
|
|}

{{конец скрытого блока}}

== Предпочтение кодонов ==
{{main|Предпочтение кодонов}}
В геномах многих организмов наблюдается так называемое предпочтение кодонов, то есть частота встречаемости всех синонимичных кодонов, соответствующих определённой аминокислоте, не равна и для одних кодонов выше, чем для других<ref name=autogenerated1>{{cite pmid|18983258}}</ref><ref>{{cite pmid|22889422}}</ref>. [[Эволюция (биологическая)|Эволюционные]] основы возникновения предпочтения кодонов неясны. Согласно одной гипотезе, реже встречаются те кодоны, которые наиболее часто мутируют. Другая гипотеза утверждает, что предпочтение кодонов регулируется [[Естественный отбор|естественным отбором]] в пользу тех, которые обеспечивают наибольшую эффективность и точность экспрессии генов<ref>{{cite pmid|3118331}}</ref><ref>{{cite pmid|3146682}}</ref>.
Предпочтение кодонов в значительной мере связано с [[GC-состав]]ом генома, и в некоторых случаях по GC-составу можно даже предсказать частоту использования кодонов<ref name=":2">{{cite pmid|14990797}}</ref>. С функциональной точки зрения предпочтение кодонов связано с эффективностью и точностью трансляции и, следовательно, уровнем экспрессии гена<ref>{{cite pmid|8005445}}</ref><ref name=":1051">{{cite pmid|15728743}}</ref>.

[[Файл:Full length hammerhead ribozyme.png|thumb|upright|Структура [[рибозим]]а — молекулы [[РНК]], выполняющей функцию [[катализ]]а]]

== Происхождение ==
{{main|Гипотеза мира РНК}}
В настоящее время наиболее общепринятой гипотезой о [[Происхождение жизни|происхождении жизни]] на [[Земля (планета)|Земле]] является [[гипотеза мира РНК]]. Любая модель возникновения генетического кода использует гипотезу о передаче основных функций от РНК-ферментов ([[Рибозимы|рибозимов]]) к белковым ферментам. Как и предполагает гипотеза мира РНК, тРНК появились раньше аминоацил-тРНК-синтетаз, поэтому эти ферменты не могли оказать влияние на свойства тРНК<ref name=De1998>{{cite pmid|9736730}}</ref>.

Генетический код [[Последний универсальный общий предок|последнего универсального общего предка]] (LUCA) был основан, вероятнее всего, на ДНК, а не РНК<ref name="PiP">{{статья |заглавие=Patterns In Palaeontology: The first 3 billion years of evolution |издание=Palaeontology Online |том=2 |номер=11 |страницы=1—14 |ссылка=http://www.palaeontologyonline.com/articles/2012/patterns-in-palaeontology-the-first-3-billion-years-of-evolution/ |access-date=2015-06-25 |язык=en |тип=journal |автор=Russell J. Garwood |год=2012 |archive-date=2015-06-26 |archive-url=https://web.archive.org/web/20150626104131/http://www.palaeontologyonline.com/articles/2012/patterns-in-palaeontology-the-first-3-billion-years-of-evolution/ }}</ref>. Генетический код состоял из трёхнуклеотидных кодонов, и всего было возможно 64 различных кодона. Поскольку для построения белков использовалось только 20 [[Аминокислоты|аминокислот]], некоторые аминокислоты кодировались несколькими кодонами<ref name=W1998>{{cite doi|10.1016/S0723-2020(98)80058-1}}</ref><ref name=Gregory>{{cite web |url=http://faculty.clintoncc.suny.edu/faculty/Michael.Gregory/files/Bio%20101/Bio%20101%20Lectures/Life/life.htm |title=What is Life? |first=Michael |last=Gregory |publisher=Clinton College |archive-url=http://wayback.vefsafn.is/wayback/20071213110350/http://faculty.clintoncc.suny.edu/faculty/Michael.Gregory/files/Bio%20101/Bio%20101%20Lectures/Life/life.htm |archive-date=2007-12-13 }}</ref><ref name=Pace>{{cite pmid|11158550}}</ref><ref name=W2003>{{cite pmid|12492850}}</ref>.

Если бы соответствие между кодонами и аминокислотами было случайным, в природе существовало бы 1,5 × 10<sup>84</sup> генетических кодов<ref name="isbn0-674-05075-4">{{книга |заглавие=Life from an RNA World: The Ancestor Within |ссылка={{google books |plainurl=y |id=-YLBMmJE1WwC}} |год=2010 |издательство=[[Издательство Гарвардского университета|Harvard University Press]] |isbn=978-0-674-05075-4 |ref=Yarus |язык=en |автор=Yarus, Michael}}</ref>. Это число получилось в результате расчёта количества способов, которыми можно 21 предмет (20 кодонов, кодирующих аминокислоты, и один стоп-кодон) разложить в 64 корзины, так, чтобы каждый предмет был использован по крайней мере единожды<ref>{{cite web|url=http://community.wolfram.com/groups/-/m/t/319970|title=Mathematica function for # possible arrangements of items in bins? - Online Technical Discussion Groups—Wolfram Community|website=community.wolfram.com|lang=en|access-date=2017-02-03|archive-date=2017-02-05|archive-url=http://archive.wikiwix.com/cache/20170205034715/http://community.wolfram.com/groups/-/m/t/319970|url-status=live}}</ref>. Однако соответствия кодонов и аминокислот неслучайны<ref name="pmid9732450">{{cite pmid|9732450}}</ref>. Аминокислоты, которые имеют общий путь [[биосинтез]]а, как правило, имеют общую первую позицию кодонов. Этот факт может быть пережитком раннего, более простого генетического кода, который содержал меньше аминокислот, чем современный, и постепенно включил в свой состав все 20 аминокислот<ref name="pmid2650752">{{cite pmid|2650752}}</ref>. Кодоны аминокислот со схожими физико-химическими свойствами также, как правило, похожи, что смягчает последствия [[Точечная мутация|точечных мутаций]] и нарушений трансляции<ref name="pmid2514270">{{cite pmid|2514270}}</ref><ref name="pmid6928661">{{cite pmid|6928661}}</ref>.

Поскольку генетический код неслучаен, правдоподобная гипотеза о его возникновении должна объяснять такие свойства стандартного генетического кода, как отсутствие кодонов для [[Оптическая изомерия|D]]-аминокислот, включение всего лишь 20 аминокислот из возможных 64, ограничение синонимичных замен третьей позицией кодонов, функционирование в качестве стоп-кодонов именно кодонов UAG, UGA и UAA<ref name="pmid21779963">{{cite pmid|21779963}}</ref>. Существуют три основные гипотезы происхождения генетического кода. Каждая из них представлена множеством моделей, многие модели гибридны<ref name="pmid10742043">{{cite pmid|10742043}}</ref>.
* Замороженная случайность: генетический код возник случайно и в таком виде закрепился. Возможно, древние рибозимы, подобные современным тРНК, имели разное [[сродство]] к аминокислотам, причём кодоны из разных частей одного и того же рибозима могли обладать наибольшим сродством к разным аминокислотам. После того, как появились первые функциональные пептиды, любое изменение генетического кода было бы летальным, поэтому он оказался «заморожен»<ref name="pmid4887876">{{cite pmid|4887876}}</ref>.
* Стереохимическое сродство: генетический код определяется высоким сродством каждой аминокислоты с соответствующими ей кодонами и [[антикодон]]ами. Сродство аминокислоты и антикодона означает, что предковым тРНК соответствовали те аминокислоты, с которыми они связывались с наибольшим сродством. В ходе [[Эволюция (биологическая)|эволюции]] соответствие антикодонов и аминокислот заменилось соответствием аминоацил-тРНК-синтетаз и аминокислот<ref name="pmid279919">{{cite pmid|279919}}</ref>.
* Оптимальность: генетический код продолжал некоторое время изменяться после своего появления, поэтому современный код обеспечивает максимальную приспособленность и минимизирует последствия мутаций, то есть является лучшим из возможных генетических кодов<ref name="pmid10742043" />.

== Примечания ==
{{примечания|30em}}

== Литература ==
* {{книга
 | автор         = Альбертс Б. 
 | соавторы      = {{s|Б. Альбертс}}, {{s|А. Джонсон}}, {{s|Д. Льюис}} [и др.]
 | заглавие      = Молекулярная биология клетки
 | томов         = 3
 | ссылка        = 
 | ответственный = 
 | место         = {{М.}} — Ижевск
 | издательство  = НИЦ «Регулярная и хаотическая динамика», Институт компьютерных исследований
 | год           = 2013
 | том           = 1
 | страниц       = 808
 | страницы      = 586
 | isbn          = 978-5-4344-0112-8
 | doi           = 
 | ref           = Альбертс и др.
}}
* {{книга
 | автор         = Кребс Дж., Голдштейн Э., Килпатрик С.
 | заглавие      = Гены по Льюину
 | ссылка        = 
 | ответственный = 
 | место         = М.
 | издательство  = Лаборатория знаний
 | год           = 2017
 | том           = 
 | страниц       = 919
 | страницы      = 
 | isbn          = 978-5-906828-24-8
 | doi           = 
 | ref           = Кребс, Голдштейн, Килпатрик
}}

{{внешние ссылки}}
{{Избранная статья|Биология}}

[[Категория:Генетический код]]