Просмотр кода страницы Аминокислоты

[[Файл:AminoAcidball rus.svg|thumb|300px|Общая структура α-аминокислот, составляющих [[белки]] (кроме [[пролин]]а). Составные части молекулы аминокислоты — [[аминогруппа]] NH<sub>2</sub>, [[карбоксильная группа]] COOH, [[Углеводородный радикал|радикал]] (различается у всех α-аминокислот), α-атом углерода (в центре)]]
'''Аминокисло́ты''', также '''аминокарбо́новые кисло́ты, АМК''' — [[органические соединения]], в молекуле которых одновременно содержатся [[карбоксильная группа|карбоксильные]] и [[аминная группа|аминные]] группы. Основные химические элементы аминокислот — это [[углерод]] (C), [[водород]] (H), [[кислород]] (O) и [[азот]] (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определённых аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 21 используется в генетическом коде)<ref name="Wagner" />.

== История ==
Большинство из около 500 известных аминокислот было открыто после 1953 года, в том числе во время поиска новых антибиотиков в среде микроорганизмов, грибов, семян, растений, фруктов и жидкостях животных. Примерно 240 из них встречаются в природе в свободном виде, а остальные — только как промежуточные элементы обмена веществ<ref name="Wagner" />.

=== Открытие аминокислот в составе [[Белки|белков]] ===
{{Основной источник|<ref>{{Книга|ссылка=https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Aminos%C3%A4uren-Entdeckungsgeschichte.pdf|автор=S. Hansen|заглавие=Entdeckung der Aminosäuren|год=2015|archivedate=2016-06-15|archiveurl=https://web.archive.org/web/20160615203851/https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Aminos%C3%A4uren-Entdeckungsgeschichte.pdf}}</ref>}}

Жирным шрифтом выделены '''[[незаменимые аминокислоты]]'''.
{| class="wide sortable"
|-
! Аминокислота
! [[Аббревиатура]]
! Год
! Источник
! Впервые выделен<ref>Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия» М:Просвещение, 1987. — 815 с., стр. 25.</ref>
|-
| [[Глицин]]
| Gly, G
| 1820

| [[Желатин]]
| [[Браконно, Анри|А. Браконно]]
|-
| '''[[Лейцин]]'''
| Leu, L
| 1820
| [[Мышцы|Мышечные волокна]]
| [[Браконно, Анри|А. Браконно]]
|-
| [[Тирозин]]
| Tyr, Y
| 1848
| [[Казеин]]
| [[Либих, Юстус фон|Ю. фон Либих]]
|-
| [[Серин]]
| Ser, S
| 1865
| [[Шёлк]]
| [[Крамер, Эмиль|Э. Крамер]]
|-
| [[Глутаминовая кислота]]
| Glu, E
| 1866
| [[белки|Растительные белки]]
| {{iw|Риттхаузен, Генрих|Г. Риттхаузен |de|Heinrich Ritthausen}}
|-
| [[Глутамин]]
| Gln, Q
|1877
|[[Пшеничная мука]]
|Э. Шулце<ref name=":2">[[:en:Ernst Schulze (chemist)|Ernst Schulze (chemist)]]</ref>
|-
| [[Аспарагиновая кислота]]
| Asp, D
| 1868
| Конглутин, [[легумин]] (ростки [[спаржа|спаржи]])
| {{iw|Риттхаузен, Генрих|Г. Риттхаузен||Karl Heinrich Ritthausen}}
|-
| [[Аспарагин]]
| Asn, N
| 1806
| Сок [[спаржа|спаржи]]
| [[Воклен, Луи Никола|Л.-Н. Воклен]] и [[Робике, Пьер Жан|П. Ж. Робике]]
|-
| '''[[Фенилаланин]]'''
| Phe, F
| 1881
| Ростки [[люпин]]а
| Э. Шульце<ref name=":2" />, Й. Барбьери
|-
| [[Аланин]]
| Ala, A
| 1888
| [[Фиброин]] [[шёлк]]а
| [[Штреккер, Адольф Фридрих Людвиг|А. Штреккер]], Т. Вейль
|-
| '''[[Лизин]]'''
| Lys, K
| 1889
| [[Казеин]]
| Э. Дрексель
|-
| '''[[Аргинин]]'''
| Arg, R
| 1895
| Вещество [[рог]]а
| [[Гедин, Свен|С. Гедин]]
|-
| '''[[Гистидин]]'''
| His, H
| 1896
| Стурин, [[гистоны]]
| [[Коссель, Альбрехт|А. Коссель]]<ref name="Карпов">{{статья |автор= Карпов В. Л. |заглавие= От чего зависит судьба гена |оригинал=  |ссылка= http://ras.ru/FStorage/Download.aspx?id=cb3b3ab4-2d78-4afb-8f54-38082bd5a7f0 |автор издания=  |издание= [[Природа (журнал)|Природа]] |тип=  |место=  |издательство= [[Наука (издательство)|Наука]] |год= 2005 |выпуск=  |том=  |номер= 3 |страницы= 34—43 |язык= ru |archivedate= 2018-02-10 |archiveurl= https://web.archive.org/web/20180210024447/http://www.ras.ru/FStorage/Download.aspx?id=cb3b3ab4-2d78-4afb-8f54-38082bd5a7f0 }}</ref>, [[Гедин, Свен|С. Гедин]]
|-
| [[Цистеин]]
| Cys, C
| 1899
| Вещество [[рог]]а
| К. Мёрнер
|-
| '''[[Валин]]'''
| Val, V
| 1901
| [[Казеин]]
| [[Фишер, Герман Эмиль|Э. Фишер]]
|-
| [[Пролин]]
| Pro, P
| 1901
| [[Казеин]]
| [[Фишер, Герман Эмиль|Э. Фишер]]
|-
| [[Гидроксипролин]]
| Hyp, hP
| 1902
| [[Желатин]]
| [[Фишер, Герман Эмиль|Э. Фишер]]
|-
| '''[[Триптофан]]'''
| Trp, W
| 1902
| [[Казеин]]
| [[Хопкинс, Фредерик Гоуленд|Ф. Хопкинс]], Д. Кол
|-
| '''[[Изолейцин]]'''
| Ile, I
| 1904
| [[Фибрин]]
| Ф. Эрлих
|-
| '''[[Метионин]]'''
| Met, M
| 1922
| [[Казеин]]
| [[Мёллер, Герман Джозеф|Д. Мёллер]]
|-
| '''[[Треонин]]'''
| Thr, T
| 1925
| Белки [[овёс|овса]]
| [[Шрайвер, Сарджент|С. Шрайвер]] и другие
|-
| [[Гидроксилизин]]
| Hyl, hK
| 1925
| Белки [[рыбы|рыб]]
| [[Шрайвер, Сарджент|С. Шрайвер]] и другие
|}

== Физические свойства ==
По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих [[Кислота|кислот]] и [[Основание (химия)|оснований]]. Все они [[кристалл]]ические вещества, лучше растворяются в воде, чем в [[Органический растворитель|органических растворителях]], имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на [[соли|солеобразный]] характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: [[Карбоксильная группа|кислотной]] и [[аминогруппа|основной]].

== Общие химические свойства ==
Все аминокислоты — [[Амфотерность|амфотерные]] соединения, они могут проявлять как [[Кислота|кислотные]] свойства, обусловленные наличием в их молекулах [[карбоксильная группа|карбоксильной группы]] {{—}}{{Химическая формула|C|1|O|1|O|1|H|1|sort=ne}}, так и [[Химическое основание|основные]] свойства, обусловленные [[аминогруппа|аминогруппой]] {{—}}{{Химическая формула|N|1|H|2|sort=ne}}. Аминокислоты взаимодействуют с [[кислота]]ми и [[Щёлочи|щелочами]]:
: <big>{{Химическая формула|N|1|H|2|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|H|2|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|O|1|O|1|H|1|sort=ne}} + {{Химическая формула|H|1|Cl|1|sort=ne}} {{Стрелка|5}} {{Химическая формула|H|1|Cl|1|sort=ne}}{{*}}{{Химическая формула|N|1|H|2|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|H|2|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|O|1|O|1|H|1|sort=ne}}</big> ([[Хлороводород]]ная соль [[глицин]]а)
: <big>{{Химическая формула|N|1|H|2|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|H|2|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|O|1|O|1|H|1|sort=ne}} + {{Химическая формула|Na|1|O|1|H|1|sort=ne}} {{Стрелка|5}} {{Химическая формула|H|2|O|1|sort=ne}} + {{Химическая формула|N|1|H|2|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|H|2|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|O|1|O|1|Na|1|sort=ne}}</big> (натриевая соль [[глицин]]а)
[[Растворы]] аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами [[Буферный раствор|буферных растворов]], то есть находятся в состоянии внутренних солей.
: <big>{{Химическая формула|N|1|H|2|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|H|2|C|1|O|1|O|1|H|1|sort=ne}} {{Стрелка|4|size=50}} {{Химическая формула|N|1|sort=ne|charge=+}}{{Химическая формула|H|3|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|H|2|C|1|O|1|O|1|sort=ne|charge=-}}</big>
При определённых условиях могут быть заряжены все три ионогенные группы (например у гистидина), тогда они образуют двойные соли<ref name="автоссылка1">{{Статья|ссылка=https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2024/ce/d3ce01164j|автор=Anton P. Novikov, Alexey V. Safonov, Konstantin E. German, Mikhail S. Grigoriev|заглавие=What kind of interactions we may get moving from zwitter to “dritter” ions: C–O⋯Re(O4) and Re–O⋯Re(O4) anion⋯anion interactions make structural difference between L-histidinium perrhenate and pertechnetate|год=2023-12-01|язык=en|издание=CrystEngComm|issn=1466-8033|doi=10.1039/D3CE01164J|archivedate=2023-12-08|archiveurl=https://web.archive.org/web/20231208113341/https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2024/ce/d3ce01164j}}</ref>. Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для [[карбоновые кислоты|карбоновых кислот]] и [[амины|аминов]].

[[Этерификация]]:
: <big>{{Химическая формула|N|1|H|2|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|H|2|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|O|1|O|1|H|1|sort=ne}} + {{Химическая формула|C|1|H|3|O|1|H|1|sort=ne}} {{Стрелка|5}} {{Химическая формула|H|2|O|1|sort=ne}} + {{Химическая формула|N|1|H|2|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|H|2|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|O|1|O|1|C|1|H|3|sort=ne}}</big> (метиловый эфир глицина)
Важной особенностью аминокислот является их способность к [[Поликонденсация|поликонденсации]], приводящей к образованию [[полиамид]]ов, в том числе [[пептид]]ов, [[белки|белков]], [[нейлон]]а, [[капрон]]а.

Реакция образования [[Пептиды|пептидов]]:
: <big>{{Химическая формула|H|1|O|1|O|1|C|1|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|H|2|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|N|1|H|1|sort=ne}}{{—}}<span style="border: 1px dotted #333;">{{Химическая формула|H|1|sort=ne}} + {{Химическая формула|H|1|O|1|sort=ne}}</span>{{Химическая формула|O|1|C|1|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|H|2|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|N|1|H|2|sort=ne}} {{Стрелка|5}} {{Химическая формула|H|1|O|1|O|1|C|1|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|H|2|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|N|1|H|1|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|O|1|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|H|2|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|N|1|H|2|sort=ne}} + {{Химическая формула|H|2|O|1|sort=ne}}</big>
'''''[[Изоэлектрическая точка|Изоэлектрической точкой]]''''' аминокислоты называют значение [[Водородный показатель|pH]], при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком [[Водородный показатель|pH]] аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также [[белки|белков]] и [[пептиды|пептидов]].

[[Цвиттер-ион]]ом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH<sub>3</sub><sup>+</sup>, а карбоксигруппа — в виде -COO<sup>−</sup>. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько [[аминогруппа|аминогрупп]] и [[карбоксильная группа|карбоксильных групп.]] Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном [[цвиттер-ион]]е<ref name="автоссылка1" />.

== Получение ==
Большинство аминокислот можно получить в ходе [[гидролиз]]а белков или как результат химических реакций:
: <big>{{Химическая формула|C|1|H|3|C|1|O|1|O|1|H|1|sort=ne}} + {{Химическая формула|Cl|2|sort=ne}} + (катализатор) {{Стрелка|5}} {{Химическая формула|C|1|H|2|Cl|1|C|1|O|1|O|1|H|1|sort=ne}} + {{Химическая формула|H|1|Cl|1|sort=ne}}; {{Химическая формула|C|1|H|2|Cl|1|C|1|O|1|O|1|H|1|sort=ne}} + '''2'''{{Химическая формула|N|1|H|3|sort=ne}} {{Стрелка|5}} {{Химическая формула|N|1|H|2|sort=ne}}{{—}}{{Химическая формула|C|1|H|2|C|1|O|1|O|1|H|1|sort=ne}} + {{Химическая формула|N|1|H|4|Cl|1|sort=ne}}</big>

== [[Оптическая изомерия]] ==
Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме [[глицин]]а, содержат [[асимметрический атом]] углерода ([[треонин]] и [[изолейцин]] содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и только они включаются в состав белков, синтезируемых на [[рибосома]]х.

== D-аминокислоты в живых организмах ==
[[Аспарагиновая кислота|Аспарагиновые]] остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках [[дентин]]а и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год<ref>{{статья
|том=72
|номер=8
|страницы=2891—2894
|заглавие=Aspartic acid racemization in tooth enamel from living humans
|издание=[[Proceedings of the National Academy of Sciences|Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America]]
|accessdate=2011-09-05
|ссылка=http://www.pnas.org/content/72/8/2891.abstract
|язык=en
|тип=journal
|автор=Helfman, P M; J L Bada
|год=1975
|archivedate=2017-09-04
|archiveurl=https://web.archive.org/web/20170904053917/http://www.pnas.org/content/72/8/2891.abstract
}}</ref>, что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. [[Рацемизация]] аспартата также отмечена при старении [[коллаген]]а; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счёт образования [[сукцинимид]]ного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота [[пептидная связь|пептидной связи]] свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты<ref>
{{Cite web
 |last        = CLOOS P
 |coauthors   = FLEDELIUS C
 |title       = Collagen fragments in urine derived from bone resorption are highly racemized and isomerized: a biological clock of protein aging with clinical potential
 |accessdate  = 2011-09-05
 |date        = 2000-02-01
 |url         = http://www.biochemj.org/bj/345/0473/bj3450473.htm
 |archiveurl  = https://www.webcitation.org/659Xk8lla?url=http://www.biochemj.org/bj/345/0473/bj3450473.htm
 |archivedate = 2012-02-02
}}</ref>.

С развитием следового аминокислотного анализа [[D-аминокислоты]] были обнаружены сначала в составе [[Клеточная стенка|клеточных стенок]] некоторых [[Бактерии|бактерий]] ([[1966 год|1966]]), а затем — и в тканях высших организмов<ref>{{Статья|автор=J. van Heijenoort|заглавие=Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11320055|издание=Glycobiology|год=2001-3|том=11|выпуск=3|страницы=25R—36R|issn=0959-6658|archivedate=2018-08-20|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180820160454/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11320055}}</ref>. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются [[нейромедиатор]]ами у млекопитающих<ref>{{Статья|автор=Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn|заглавие=D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18564180|издание=The FEBS journal|год=2008-7|том=275|выпуск=14|страницы=3514—3526|issn=1742-464X|doi=10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x|archivedate=2018-09-15|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180915102933/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18564180}}</ref>.

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при [[Посттрансляционная модификация|посттрансляционной модификации]]. Например, D-[[метионин]] и D-[[аланин]] входят в состав [[Опиоидные пептиды|опиоидных гептапептидов]] кожи южноамериканских амфибий [[Филломедузы|филломедуз]] ([[дерморфин]]а, [[дермэнкефалин]]а и [[делторфин]]ов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как [[анальгетик]]ов.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — [[низин]], [[Субтилизин|субтилин]] и эпидермин<ref>{{Статья|автор=H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz|заглавие=Role of lipid-bound peptidoglycan precursors in the formation of pores by nisin, epidermin and other lantibiotics|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9791177|издание=Molecular Microbiology|год=1998-10|том=30|выпуск=2|страницы=317—327|issn=0950-382X|archivedate=2018-08-20|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180820160512/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9791177}}</ref>.

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём [[нерибосомный синтез пептидов|нерибосомного синтеза]] в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые [[Изомерия|изомеризуются]] одной из субъединиц [[Ферменты|ферментного]] комплекса, осуществляющего синтез [[Пептиды|пептида]].

== Протеиногенные аминокислоты ==
{{основная статья|Белки}}
В процессе [[Биосинтез белка|биосинтеза белка]] в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых [[Генетический код|генетическим кодом]]. Помимо этих аминокислот, называемых ''протеиногенными'', или ''стандартными'', в некоторых белках присутствуют специфические [[нестандартные аминокислоты]], возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые [[селеноцистеин]] (Sec, U) и [[пирролизин]] (Pyl, O)<ref>{{Статья|автор=Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias S.J. Arnér|заглавие=Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use|ссылка=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0304416505001522|издание=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects|год=2005-10|том=1726|выпуск=1|страницы=1—13|issn=0304-4165|doi=10.1016/j.bbagen.2005.05.010|archivedate=2018-07-05|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180705232913/https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0304416505001522}}</ref><ref>{{Статья|автор=Joseph A. Krzycki|заглавие=The direct genetic encoding of pyrrolysine|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16256420|издание=Current Opinion in Microbiology|год=2005-12|том=8|выпуск=6|страницы=706—712|issn=1369-5274|doi=10.1016/j.mib.2005.10.009|archivedate=2018-08-20|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180820160434/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16256420}}</ref>. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты<ref>{{Статья|автор=Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll|заглавие=Natural expansion of the genetic code|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17173027|издание=Nature Chemical Biology|год=2007-1|том=3|выпуск=1|страницы=29—35|issn=1552-4450|doi=10.1038/nchembio847|archivedate=2018-08-20|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180820160448/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17173027}}</ref>.

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым<ref>{{Статья|автор=Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin|заглавие=On origin of genetic code and tRNA before translation|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21342520|издание=Biology Direct|год=2011-02-22|том=6|страницы=14|issn=1745-6150|doi=10.1186/1745-6150-6-14|archivedate=2018-06-15|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180615224038/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21342520}}</ref>. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза [[треонин]]а, [[изолейцин]]а и [[метионин]]а является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний [[Метаболиты|метаболит]], но для [[треонин]]а, [[изолейцин]]а и [[метионин]]а существуют [[Аминоацил-тРНК-синтетаза|аминоацил-тРНК-синтетазы]], [[тРНК]], а для гомосерина — нет.

Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой ''таблицы протеиногенных аминокислот'':
[[Файл:Аминокислоты.png|center|600px]]

=== Классификация ===
{| class="wikitable sortable"
|-
! Аминокислота
! 3-буквы<ref name=":0">{{Книга|автор=Cooper, Geoffrey M.|заглавие=The cell : a molecular approach|ссылка=https://www.worldcat.org/oclc/52121379|издание=3rd ed|место=Washington, D.C.|издательство=ASM Press|год=2004|страниц=xx, 713 pages|isbn=0878932143, 9780878932146, 0878930760, 9780878930760}}</ref>
! 1-буква<ref name=":0" />
![[Генетический код]]
! Мнемоническое
правило<ref>''Р. Б. Соловьев, учитель биологии.'' [http://bio.1september.ru/view_article.php?ID=200003703 Несколько мнемонических правил] {{Wayback|url=http://bio.1september.ru/view_article.php?ID=200003703 |date=20180418225946 }}</ref>
![[Полярные вещества|Полярность]]<ref name=":1">{{Книга|автор=Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф.|часть=Классификация аминокислот|заглавие=Биологическая химия|ответственный=|издание=3-е изд., перераб. и доп.|место=М.|издательство=Медицина|год=1998|страницы=|страниц=704|isbn=5-225-02709-1}}</ref>
!Класс по [[Углеводородный радикал|радикалу]]
![[Молекулярная масса|Mr]]
!''[[Радиус Ван-дер-Ваальса|V<sub>w</sub>]]''
(Å<sup>3</sup>)
![[Изоэлектрическая точка|pI]]
!Гидрофобность<ref>{{Статья|автор=J. Kyte, R. F. Doolittle|заглавие=A simple method for displaying the hydropathic character of a protein|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7108955|издание=Journal of Molecular Biology|год=1982-05-05|том=157|выпуск=1|страницы=105—132|issn=0022-2836|archivedate=2018-07-06|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180706174748/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7108955}}</ref>
!Частота в белках (%)<ref>{{Статья|автор=Lukasz P. Kozlowski|заглавие=Proteome-pI: proteome isoelectric point database|ссылка=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27789699|издание=Nucleic Acids Research|год=2017-01-04|том=45|выпуск=D1|страницы=D1112—D1116|issn=1362-4962|doi=10.1093/nar/gkw978|archivedate=2018-07-02|archiveurl=https://web.archive.org/web/20180702150831/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27789699}}</ref>
|-
| [[Глицин]] || Gly || G
|GGU, GGC, GGA, GGG||'''G'''lycine
|Неполярные
|[[Алифатические соединения|Алифатические]]
|75,067
|48
|6,06
|−0,4
|7,03
|-
| [[Аланин]] || Ala || A
|GCU, GCC, GCA, GCG||'''A'''lanine
|Неполярные
|Алифатические
|89,094
|67
|6,01
|1,8
|8,76
|-
| [[Валин]] || Val || V
|GUU, GUC, GUA, GUG||'''V'''aline
|Неполярные
|Алифатические
|117,148
|105
|6,00
|4,2
|6,73
|-
| [[Изолейцин]] || Ile || I
|AUU, AUC, AUA||'''I'''soleucine
|Неполярные
|Алифатические
|131,175
|124
|6,05
|4,5
|5,49
|-
| [[Лейцин]] || Leu || L
|UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG||'''L'''eucine
|Неполярные
|Алифатические
|131,175
|124
|6,01
|3,8
|9,68
|-
| [[Пролин]] || Pro || P
|CCU, CCC, CCA, CCG||'''P'''roline
|Неполярные
|[[Гетероциклические соединения|Гетероциклические]]
|115.132
|90
|6,30
|−1,6
|5,02
|-
| [[Серин]] || Ser || S
|UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC||'''S'''erine
|Полярные
|Оксимоноаминокарбоновые
|105,093
|73
|5,68
|−0,8
|7,14
|-
| [[Треонин]] || Thr || T
|ACU, ACC, ACA, ACG||'''T'''hreonine
|Полярные
|Оксимоноаминокарбоновые
|119,119
|93
|5,60
|−0,7
|5,53
|-
| [[Цистеин]] || Cys || C
|UGU, UGC||'''C'''ysteine
|Полярные
|Серосодержащие
|121,154
|86
|5,05
|2,5
|1,38
|-
| [[Метионин]] || Met || M
|AUG||'''M'''ethionine
|Неполярные
|Серосодержащие
|149,208
|124
|5,74
|1,9
|2,32
|-
| [[Аспарагиновая кислота|Аспарагиновая
кислота]]
| Asp || D
|GAU, GAC|| aspar'''D'''ic acid
|Полярные

|заряженные отрицательно
|133,104
|91
|2,85
|−3,5
|5,49
|-
| [[Аспарагин]] || Asn || N
|AAU, AAC|| asparagi'''N'''e
|Полярные
|[[Амиды]]
|132,119
|96
|5,41
|−3,5
|3,93
|-
| [[Глутаминовая кислота|Глутаминовая
кислота]]
| Glu || E
|GAA, GAG|| glu'''E'''tamic acid
|Полярные

|заряженные отрицательно
|147,131
|109
|3,15
|−3,5
|6,32
|-
| [[Глутамин]] || Gln || Q
|CAA, CAG||'''Q'''-tamine
|Полярные
|Амиды
|146,146
|114
|5,65
|−3,5
|3,9
|-
| [[Лизин]] || Lys || K
|AAA, AAG|| before '''L'''
|Полярные
|заряженные положительно
|146,189
|135
|9,60
|−3,9
|5,19
|-
| [[Аргинин]] || Arg || R
|CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG|| a'''R'''ginine
|Полярные
|заряженные положительно
|174.203
|148
|10,76
|−4,5
|5,78
|-
| [[Гистидин]] || His || H
|CAU, CAC||'''H'''istidine
|Полярные
заряженные

положительно
|Гетероциклические
|155,156
|118
|7,60
|−3,2
|2,26
|-
| [[Фенилаланин]] || Phe || F
|UUU, UUC||'''F'''enylalanine
|Неполярные
|[[Ароматичность|Ароматические]]
|165,192
|135
|5,49
|2,8
|3,87
|-
| [[Тирозин]] || Tyr || Y
|UAU, UAC|| t'''Y'''rosine
|Полярные
|Ароматические
|181,191
|141
|5,64
|−1,3
|2,91
|-
| [[Триптофан]] || Trp || W
|UGG|| t'''W'''o rings
|Неполярные
|Ароматические,
Гетероциклические
|204,228
|163
|5,89
|−0,9
|6,73
|}

==== По [[Углеводородный радикал|радикалу]] ====
* Неполярные: [[глицин]], [[аланин]], [[валин]], [[изолейцин]], [[лейцин]], [[пролин]], метионин
* Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: [[серин]], [[треонин]], [[цистеин]], [[аспарагин]], [[глутамин]]
* Ароматические: [[фенилаланин]], [[триптофан]], [[тирозин]]
* Полярные заряженные отрицательно при pH=7: [[Аспарагиновая кислота|аспартат]], [[Глутаминовая кислота|глутамат]]
* Полярные заряженные положительно при pH=7: [[лизин]], [[аргинин]], [[гистидин]]<ref name=":1" />

==== По [[Функциональные группы|функциональным группам]] ====
* [[Алифатические соединения|Алифатические]]
** Моноаминомонокарбоновые: [[глицин]], [[аланин]], [[валин]], [[изолейцин]], [[лейцин]]
** Оксимоноаминокарбоновые: [[серин]], [[треонин]]
** Моноаминодикарбоновые: [[Аспарагиновая кислота|аспартат]], [[Глутаминовая кислота|глутамат]], за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
** Амиды моноаминодикарбоновых: [[аспарагин]], [[глутамин]]
** Диаминомонокарбоновые: [[лизин]], [[аргинин]], несут в растворе положительный заряд
** Серосодержащие: [[цистеин]], [[метионин]]
* [[Ароматичность|Ароматические]]: [[фенилаланин]], [[тирозин]], [[триптофан]],
* [[Гетероциклические соединения|Гетероциклические]]: [[триптофан]], [[гистидин]], [[пролин]]
* [[Иминокислоты]]: пролин

==== По классам [[Аминоацил-тРНК-синтетаза|аминоацил-тРНК-синтетаз]] ====
* Класс I: [[валин]], [[изолейцин]], [[лейцин]], [[цистеин]], [[метионин]], [[Глутаминовая кислота|глутамат]], [[глутамин]], [[аргинин]], [[тирозин]], [[триптофан]]
* Класс II: [[глицин]], [[аланин]], [[пролин]], [[серин]], [[треонин]], [[Аспарагиновая кислота|аспартат]], [[аспарагин]], [[гистидин]], [[фенилаланин]]

Для аминокислоты [[лизин]] существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

==== По путям [[биосинтез]]а ====
Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их [[биосинтез]]а. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: [[аспартат]]а, [[глутамат]]а, [[серин]]а, [[пируват]]а и [[пентозы|пентоз]]. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:
* Семейство аспартата: [[Аспарагиновая кислота|аспартат]], [[аспарагин]], [[треонин]], [[изолейцин]], [[метионин]], [[лизин]].
* Семейство глутамата: [[Глутаминовая кислота|глутамат]], [[глутамин]], [[аргинин]], [[пролин]].
* Семейство пирувата: [[аланин]], [[валин]], [[лейцин]].
* Семейство серина: [[серин]], [[цистеин]], [[глицин]].
* Семейство пентоз: [[гистидин]], [[фенилаланин]], [[тирозин]], [[триптофан]].

[[Фенилаланин]], [[тирозин]], [[триптофан]] иногда выделяют в [[Шикиматный путь|семейство шикимата]].

==== По способности организма синтезировать из предшественников ====
* [[Незаменимые аминокислоты|Незаменимые]]
*: Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: [[валин]], [[изолейцин]], [[лейцин]], [[треонин]], [[метионин]], [[лизин]], [[фенилаланин]], [[триптофан]].
* Заменимые
*: Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: [[глицин]], [[аланин]], [[пролин]], [[серин]], [[цистеин]], [[Аспарагиновая кислота|аспартат]], [[аспарагин]], [[Глутаминовая кислота|глутамат]], [[глутамин]], [[тирозин]].

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных [[фенилкетонурия|фенилкетонурией]] тирозин становится незаменимой аминокислотой. [[Аргинин]] синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. [[Гистидин]] также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

==== По характеру [[катаболизм]]а у животных ====
[[Биодеградация]] аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов [[катаболизм]]а у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:
* Глюкогенные — при распаде дают [[метаболиты]], не повышающие уровень [[кетоновые тела|кетоновых тел]], способные относительно легко становиться субстратом для [[глюконеогенез]]а: [[Пировиноградная кислота|пируват]], [[α-кетоглутаровая кислота|α-кетоглутарат]], сукцинил-KoA, [[Фумаровая кислота|фумарат]], [[Щавелевоуксусная кислота|оксалоацетат]]
* Кетогенные — распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень [[Кетоновые тела|кетоновых тел]] в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в [[липиды]]
* Глюко-кетогенные — при распаде образуются [[метаболиты]] обоих типов
Аминокислоты:
* Глюкогенные: [[глицин]], аланин, [[валин]], [[пролин]], [[серин]], [[треонин]], [[цистеин]], [[метионин]], [[Аспарагиновая кислота|аспартат]], [[аспарагин]], [[Глутаминовая кислота|глутамат]], [[глутамин]], [[аргинин]], [[гистидин]].
* Кетогенные: [[лейцин]], [[лизин]].
* Глюко-кетогенные (смешанные): [[изолейцин]], фенилаланин, [[тирозин]], [[триптофан]].

=== «Миллеровские» аминокислоты ===
{{основная статья|Эксперимент Миллера — Юри}}

«Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к [[Эксперимент Миллера-Юри|эксперименту]] [[Миллер, Стэнли Ллойд|Стенли Л. Миллера]] [[1953 год]]а. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: [[глицин]], аланин, [[валин]], [[изолейцин]], [[лейцин]], [[пролин]], [[серин]], [[треонин]], [[Аспарагиновая кислота|аспартат]], [[Глутаминовая кислота|глутамат]]

== Родственные соединения ==
В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также называют аминокислотами:{{Нет АИ|15|9|2021}}
* [[Таурин]]

== Применение ==
Важной особенностью аминокислот является их способность к [[Поликонденсация|поликонденсации]], приводящей к образованию [[полиамид]]ов, в том числе [[пептид]]ов, [[Белки|белков]], [[нейлон]]а, [[капрон]]а, [[Энантовая кислота|энанта]]<ref>{{Статья|автор=Fumio Sanda, Takeshi Endo|заглавие=Syntheses and functions of polymers based on amino acids|ссылка=http://doi.wiley.com/10.1002/%28SICI%291521-3935%2819991201%29200%3A12%3C2651%3A%3AAID-MACP2651%3E3.0.CO%3B2-P|язык=en|издание=Macromolecular Chemistry and Physics|том=200|выпуск=12|issn=1521-3935|doi=10.1002/(sici)1521-3935(19991201)200:12%3C2651::aid-macp2651%3E3.0.co;2-p}}</ref>.

Аминокислоты входят в состав [[Спортивное питание|спортивного питания]] и [[Комбинированный корм|комбикорма]]. Аминокислоты применяются в [[пищевая промышленность|пищевой промышленности]] в качестве [[вкусовые добавки|вкусовых добавок]], например, [[глутамат натрия|натриевая соль глутаминовой кислоты]]<ref>Садовникова М. С., Беликов В. М. Пути применения аминокислот в промышленности. //[[Успехи химии]]. 1978. Т. 47. Вып. 2. С. 357―383.</ref>.

== Примечания ==
{{примечания|refs=
<ref name="Wagner">{{статья |заглавие=New Naturally Occurring Amino Acids |doi=10.1002/anie.198308161 |издание=[[Angewandte Chemie|Angewandte Chemie International Edition in English]] |том=22 |номер=11 |страницы=816—828 |язык=de |автор=Wagner I., Musso H. |месяц=11 |год=1983 |тип=magazin}}</ref>}}

== Литература ==
* {{БРЭ|автор=[[Липкин, Валерий Михайлович|Липкин В. М.]], Родионов И. Л.|статья=Аминокислоты|ссылка=https://old.bigenc.ru/biology/text/1818210|архив=https://web.archive.org/web/20230103220220/https://bigenc.ru/biology/text/1818210|архив дата=2023-01-03}}
* {{БМЭ3|название=Аминокислоты|ссылка=https://бмэ.орг/index.php/АМИНОКИСЛОТЫ|том=1|автор=[[Збарский, Илья Борисович|Збарский И. Б.]], Симакова Р. А., Будковская Н. Г.}}
* [[Химическая эволюция|Эксперименты Миллера-Юри]] и обсуждения:
** Miller S. L. Production of amino acids under possible primitive earth conditions. Science, v. 117, May 15, 1953
** Miller S. L. and H. C. Urey. Organic compound synthesis on the primitive earth. Science, v. 130, July 31, 1959
** Miller Stanley L. and Leslie E. Orgel. The origins of life on the earth. Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1974.
* Общая биология. Учебник для 9 — 10 классов средней школы. Под ред. Ю. И. Полянского. Изд. 17-е, перераб. — М.: Просвещение, 1987. — 288с.
* Аминокислоты, пептиды, белки. Под ред. Ю. В. Митина
* {{ВТ-ЭСБЕ|Аминокислоты}}

== Ссылки ==
{{Родственные проекты
|Тема         = Аминокислота
|Портал       =
|Викисловарь  = аминокислота
|Викиучебник  =
|Викицитатник =
|Викитека     =
|Викивиды     =
|Викисклад    =
|Метавики     =
|Проект       =
}}
* [http://www.chemport.ru/chemical_encyclopedia_article_172.html Аминокислоты в химии]
* [http://www.pereplet.ru/cgi/soros/readdb.cgi?f=ST564 Н. С. Энтелис Аминоацил-тРНК-синтетазы: два класса ферментов // Соросовский образовательный журнал, 1998, № 9, с. 14-21]

{{внешние ссылки}}
{{Биохимические группы}}
{{Аминокислоты}}
{{Органические вещества|state=collapsed}}
{{АТХ код B05}}

[[Категория:Аминокислоты| ]]
[[Категория:Цвиттер-ионы]]
[[Категория:Биологический цикл азота]]
[[Категория:Соединения азота по алфавиту]]